¿Para qué sirve la proteína del mungo?

Originaria de la India, la mung contiene un perfil nutricional muy equilibrado, que incluye proteínas, fibra dietética, minerales, vitaminas y un gran número de compuestos bioactivos. Son fáciles de digerir y son una de las fuentes más ricas y baratas de proteínas [1]. La proteína del Mung es rica en aminoácidos esenciales como leucina, lisina, fenilalanina y tirosina. En particular, el contenido de lisina (64,5 mg/g) es más alto que el requisito de la organización de las naciones Unidas para la alimentación y la agricultura (55 mg/g). Puede ser consumido junto con cereales bajos en lisina como el mijo y el trigo para obtener un balance de aminoácidos [2-4]. Además, la proteína de frijol mungo y sus péptidos también tienen muchas actividades fisiológicas, como antioxidante, anti-proliferación, inhibide la actividad de la enzima convertide angiotensina, además de mejorar el metabolismo glicolipídico, prevenir la aparición y desarrollo de enfermedad hepática grasa no alcohy otros efectos [5]. En comparación con otras fuentes de proteínas, como el ganado y las aves de corral, la proteína del mungo tiene una menor huella de carbono y es una fuente de proteína sostenible [6,7].

La proteína Mung tiene propiedades funcionales ideales, incluyendo capacidad de espum, emulsificación, retención de agua, retención de aceite y capacidad de gelificación. Entre estos, la capacidad de gelificación es una de sus propiedades funcionales importantes. En comparación con el aislado proteico de soja (SPI), la proteína del frijol mungo tiene más aminoácidos hidrofóbicos y /o no cargados y menos enlaces disulfur, lo que le confiere propiedades gelificantes únicas [8]. Basándose en estas ventajas, la proteína de mungo puede usarse para preparar sustitutos del huevo, alimentos tradicionales y carnes a base de plantas [9-12]. Senembargo, la mala gelación de la proteína natural del mungo limita su aplicación en la industria alimentaria, por lo que puede ser mejorada con diferentes métodos de modificación [2,13].

Como proteína vegetal emergente, la investigación sobre la proteína del mungo ha aumentado gradualmente en los últimos años, pero hay menos resumen sobre sus propiedades en gel. Basado en la investigación de investigadores nacionales y extranjeros, este artículo revisa la composición y estructura, la extracción, las propiedades funcionales y el mecanismo de gelación de la proteína del mungo, y se centra en los efectos de la adición de diferentes sustancias exógenas (como iones de sal, polisacáridos, otros tipos diferentes de proteínas, etc.) y diferentes métodos de procesamiento (como el tratamiento térmico, el tratamiento de pH, el tratamiento ultrasónico, el tratamiento enzimático, etc.). Etc.) sobre la estructura de la proteína del mungo frijol y sus propiedades gelantes. Por último, se resume la aplicación de las propiedades del gel de la proteína de mungo en aplicaciones alimentarias y se espera que sirva de referencia para la futura aplicación de la proteína de mungo en la industria alimentaria.

1 la composición, estructura, extracción y propiedades funcionales de la proteína del mungo

1.1 Composición y estructura de la proteína del mungo

El contenido proteico en el mungo es de aproximadamente 14.6 a 32.6%, que se divide principalmente en albúmina, globulina, proteína soluble en alcohol y glutenina, entre las cuales el contenido de globulina es el más alto (60% a 70%) [14]. Las globulinas se pueden dividir en 7 globulinas (135 kDa), 8 globulinas (200 kDa) y 11 globulinas (360 kDa) según sus coeficientes de sediment[5,15]. 8S es la principal proteína de almacenamiento en frijol mung, que representa alrededor del 89% de las globulinas; 11S y 7S tienen contenidos más bajos, lo que representa alrededor de 7,6% y 3,4% de las globulinas, respectivamente.

Las estructuras de 8S y 1 1S se muestran en la figura 1. La globulina 8S es una proteína trimérica compuesta de tres subunidades: −, − 'y −. Tiene un alto grado de similitud estructural y homología con la globulina 7S de otras legumin, con una similitud en la secuencia de aminoácidos del 68% [16,17]. La globulina 11S está compuesta de subunidades ácidas y básicas con pesos moleculares de 40 y 24 kDa, que están conectadas por enlaces disulfur[18]. El contenido de componentes proteicos varía entre las diferentes variedades de mungo, y también hay diferencias significativas en las características funcionales y composición polipeptídica de las diferentes globulinas 8S. Las diferencias en composición y estructura entre genotienen un efecto significativo en las características funcionales de los componentes de la globulina 8S del mung, pero los efectos específicos aún necesitan ser explorados en el futuro [19].

Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas y su relación de composición influye en las propiedades funcionales de las proteínas del mungo. El contenido de aminoácidos hidrofóbicos en las proteínas del mungo (41,98 g/100 g) es mucho mayor que el de los aminoácidos hidrofílicos (7,07 g/100 g), lo que hace que las proteínas del mungo tengan una alta actividad superficial y afecte sus propiedades emulsificantes [20,21]. Además, cuanto mayor es el contenido de aminoácidos hidrofóbicos, mejor es la resistencia al calor de la proteína del frigo mungo, lo que puede atribuirse al hecho de que los aminoácidos hidrofóbicos favorecen la formación de una estructura esférica con actividad superficial, mientras que la alta entalpía necesaria para romper los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas en su estructura proviene a menudo de la alta temperatura de desnaturalización [20, 22, 23].

1.2 extracción de proteína de mungo

Los métodos tradicionales de extracción de la proteína del mungo son métodos químicos, como la disolución alcalina y la precipitación ácida, la extracción de sal y la extracción de agua caliente. Entre ellos, el más comúnmente utilizado es el método de disolución alcalina y precipitación ácida, que es sencillo de operar, requiere materiales de fácil disponibilidad y tiene un alto rendimiento. Sin embargo, puede destruir la estructura de aminoácidos y afectar la digestibilidad de la proteína [25]. Los métodos más suaves son la extracción de sal y la extracción con agua caliente, pero el rendimiento es bajo. Nuevos métodos de extracción física como extracción ultrasónica, extracción de alta presión y extracción enzimpueden mejorar la eficiencia de extracción de proteínas. En la tabla 1 se muestran los principios, ventajas, desventajas y condiciones de operación de los diferentes métodos de extracción.

1.3 propiedades funcionales de la proteína del mungo

Las propiedades funcionales de la proteína de mungo son propipara su aplicación en la industria alimentaria. La solubilidad de la proteína del frijol mungo es mínima cerca del punto isoeléctrico (pH 4.0-5.0). Esto puede deberse al hecho de que la carga neta de la proteína del mungo disminuye en el punto isoeléctrico, reduciendo la repulelectroentre las moléculas proteicas y aumentando la hidrofobicidad de la superficie, lo que hace que la solubilidad disminudrásticamente, lo que lleva a la agregde proteínas y la precipitación [20,37]. La proteína del mungo es una macromolécula compuesta de aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos y puede ser utilizada como emulsionante [38,39]. La capacidad espumy la estabilidad de la proteína de mungo bajo diferentes métodos de separación oscilan entre el 27.5% y el 62.5% y entre el 21.55% y el 49.93%, respectivamente. La proteína de mungo puede formar una capa viscogelde de Unión con gran flexibilidad, lo que resulta en una excelente estabilidad de la espuma [40]. La proteína del frijol mungo es comparable a la SPI en términos de capacidad de retención de agua (3,33 g/g y 3,00 g/g) y capacidad de retención de aceite (3,00 g/g y 3,45 g/g), y puede reemplazar parcialmente a la SPI [41]. También se compara favorablemente con otras legumbres (por ejemplo, proteína de guisante y proteína de haba, cada una con 1,2 g y 1.6 g capacidad de absorción de grasa por gramde proteína aislada) [42].

Las propiedades del Gel también juegan un papel muy importante en el procesamiento de alimentos. La concentración de gelación mínima (LGC) es uno de los indicadores comunes de la capacidad de gelación. Cuanto menor sea la LGC, mayor será la capacidad de gelación de la proteína. La proteína del Mung (12%) tiene un valor de LGC más bajo que otras proteínas legumin(albúmina de frijol blanco 18%, proteína de guisante 16% y proteína de lentejas 16%), y tiene propiedades de gel similares al SPI (9-14%). Esto significa que la proteína del frijol mungo tiene el potencial de reemplazar el SPI como fuente de proteínas a base de plantas para análogos de la carne [20, 41, 43, 44]. Como se muestra en la figura 2, el proceso de formación de gel de la proteína del frijol mungo involucra el despliegue molecular, la disoci— asociación y la agregación, y las principales fuerzas involucradas son las interacciones hidrofóbicas y los enlaces de hidrógeno, así como los enlaces disulfurque ayudan a sostener la estructura del gel [41,45-47]. Es decir, cuando se calienta por encima de la temperatura mínima de despliegue, la estructura espacial original de la proteína del frijol mungo cambia, formando una estructura de red esférica. La agregación ocurre bajo ciertas interacciones hidrofóbic, y los enlaces disulfurse utilizan para mantener la fuerza del gel gel [48,49].

2 efecto de los aditivos exógenos en la estructura y propiedades de gel de la proteína del mungo

2.1 el efecto de los iones sales en la estructura y propiedades en gel de la proteína del mungo

Los iones de sal pueden cambiar el comportamiento de agregde la proteína del mungo. Los iones de sal comúnmente utilizados incluyen Na+ y Ca2+ [50]. Con la adición de una concentración apropiada de Ca2+, el contenido de estructuras − -hélice primero disminuye y luego aumenta, mientras que el contenido de estructuras − -plegadas muestra la tendencia opuesta. El pretratamiento con Ca2+ desnaturla la proteína, exponiendo los grupos hidrofóbicos y sulfhidrilo dentro de la proteína, aumentando el contenido de enlaces disulfuren la estructura de la proteína, y promoviendo interacciones proteína-proteína y reticul. En comparación con Na+, la adición de Ca2+ también formará agregados relativamente grandes a través de puentes salinos electrostáticos, pero si se añaden iones de sal excesivos, la proteína puede sufrir "precipitación salina" [51]. El mecanismo de interacción entre la proteína del mungo y el Ca2+ se muestra en la figura 3.

Una concentración adecuada de iones de sal puede tener un efecto positivo en las propiedades gelificantes de la proteína de mungo cambiando las interacciones entre la proteína de mungo y mejorando así la estructura de la red de gel y aumentando la concentración iónica del sistema proteico. Sin embargo, una concentración demasiado alta de iones de sal puede destruir la estructura de la red de gel [51,53]. En un sistema compuesto neutro (pH 7) (7,2% de proteína de mungo y 10% de aceite de colza), cuando la cantidad de Ca2+ añadido es de 0 a 5 mmol/L, el gel de emulsión de proteína de mungo tiene una estructura suelta. Cuando la cantidad de Ca2+ añadido es de 10 a 20 mmol/L, el gel de emulsión de proteína de frijol mungo tiene una estructura de red más uniforme y densa.

Esto puede ser debido a la adición de iones de sal en la concentración apropiada reticul, encapsulmás gotitas de leche, y haciendo la red de gel más uniforme y densa [54]. Diferentes concentraciones de Na+ y Ca2+ (44 mmol/L y 50 mmol/L, respectivamente) también mejoraron significativamente las propiedades de gel del gel compuesto proteína de frijol mungo/proteína de gluten de trigo (proteína de frijol mung /WG). A la misma concentración de sal, el Ca2 tiene una mayor capacidad de agregque el Na+ y tiene un efecto más significativo en el gel compuesto. Sin embargo, altas concentraciones de iones de sal pueden destruir la red de gel [50]. El pretratamiento con una concentración adecuada de Ca2+ (5-20 mmol/L) también puede mejorar las propiedades de gel de la proteína de frijol mungo indupor el TG, pero una concentración demasiado alta de Ca2+ (> 20 mmol/L) puede interrumpir la interacción entre la proteína de frijol mungo y la TG, formando agregados proteicos más grandes y reduciendo las propiedades del gel [55].

2.2 efecto de los polisacáridos sobre la estructura y propiedades en gel de la proteína del mungo

Las proteínas y los polisacáridos son dos nutrientes importantes en los alimentos. La adición de polisacáridos a la proteína del mungo puede cambiar las interacciones intermoleculares y /o intramoleculares y formar complejos a través de interacciones covalentes y no covalentes [56,57]. Muchos estudios se han centrado en el análisis del efecto de la adición de diferentes polisacáridos sobre la estructura de la proteína del mungo. Por ejemplo, la adición de un nuevo gel modificador natural, Sanzan gum (Sanzan gum, SAN), a bajas concentraciones (0,5% a 2,5%) a la proteína del frijol mung cambia la estructura de la proteína del frijol mung, convirtiendo − -héa − -pli, desarrollando las moléculas de proteínas y exponiendo residuos de triptófano, y mejorando significativamente las interacciones hidrofóbic, los enlaces de hidrógeno y las interacciones electrostáticas se mejoran significativamente. Dado que las cadenas SAN son ricas en grupos hidroxilo y carboxilo, la adición de SAN mejora el enlace de hidrógeno. Sin embargo, altas concentraciones de SAN (3%) blindan y ocultan grupos hidrofóbicos y grupos -SH, reduciendo las fuerzas de interacción entre moléculas proteicas debido a su efecto blindaje [49].

Factores tales como la relación de mezcla de la proteína a los diferentes polisacáridos y las características de la proteína y los polisacáridos tienen un impacto diferente en la estructura y propiedades del gel [58]. La adición de SAN a la proteína del frijol mung mejora las propiedades del gel al aumentar las interacciones hidrofóbicy los enlaces de hidrógeno en el gel de la proteína del frijol mung [49]. Después de que la proteína del frijol mung y la fécula de maíz natural (NCS) interactúan para formar un gel [59], debido a la alta capacidad de retención de agua dela proteína del frijol mung y la interacción entre la amiosa dela NCS ylos grupos carboxilo dela proteína del frijol mung durante la gelatinización, se retrasel reordenamiento dela amiosa, lo que reduce la dureza y la cohesión estructural, debilita la red del gel, reduce el efecto sinérgico del gel y prolonga la vida útil del producto.

El gellán de alto acilo (HAG) y el gellán de bajo acilo (LAG) tienen diferentes efectos sobre los geles compuestos de proteína de frijol mungo y gellán [52]. Cuando se añade HAG se forma un gel blando y elástico cuando la concentración de proteína del mungo es baja. A medida que aumenta la concentración de proteína del mungo, la red proteica se descompone y el gel se debilita. Después de la adición de LAG, el gel formado por la proteína del mungo era menos visco, y había una interacción sinérgica entre LAG y la proteína del mungo, que se hacía más viscoa medida que aumentaba el contenido proteico. El gel compuesto preparado a partir de proteína de frijol mungo y almidón de trigo sarraceno es un fluido pseudoplástico típico. A medida que aumenta la proporción de proteína de frijol mungo añadi, las propiedades pseudoplásticas del gel compuesto aumentan gradualmente, el adelgazse se hace más pronunciado, se forma una estructura de red de gel suelta y la viscodisminuye [60].

2.3 influencia de las proteínas animales y vegetales en la estructura y propiedades en gel de la proteína del mungo

Cuando el sistema contiene múltiples proteínas, las proteínas pueden interactuar entre sí para superar las fuerzas repulentre los agregados y unirse entre sí [61]. Durante la preparación de geles compuestos, los diferentes tipos de proteínas se mezclan de manera uniforme antes de que comience el calentamiento. Después del calentamiento, las interacciones entre las proteínas cambian, formando diferentes tipos de estructuras de red de gel. Es posible que la formación de geles proteicos compuestos sea promovida por la co-agregentre proteínas. Además, el efecto de relleno causado por la incorporación de proteínas puede mejorar las propiedades de los geles de proteínas compuestas a través del engrosy la separación de fase [62].

Baja concentración de proteína de soja ( 6 % en peso) puede usarse para preparar geles compuestos con proteína de trigo (WP). El mecanismo de acción es que el cruzamiento covalente ocurre a través de enlaces disulfurpara agregar moléculas y formar una estructura de red de gel. Sin embargo, cuando la concentración de proteína del mungo es mayor (> 6 % en peso), reducirá la interacción entre el gel compuesto y el agua, destruyendo así la estructura reticul, dificultando la formación del gel, y destruyendo la estructura del gel, reduciendo el contenido de enlaces disulfur, y reduciendo la calidad del gel [63]. Además, la proteína del frijol mungo tiene capacidad de Unión al agua y puede ser utilizada como agente de Unión al agua y como sustrde de la enzima TG. Afecta la estructura de gel del gel compuesto de proteína de frijol mungo y fibrina de miosina y mejora la capacidad de gelación [64,65]. La alta capacidad de retención de agua dela proteína de frijol mungo también puede aumentar la fuerza de rotura y la deformación por fractura del gel compuesto preparado con surimi de sardina, retrasar la hidrólisis proteica del surimi de sardina asociado con proteasas endógenas, y mejorar la fuerza del gel [66].

2.4 efecto de otras sustancias sobre la estructura y propiedades de gel de la proteína del mungo

La interacción entre proteínas y sustancias bioactivas (como los polifenoles) puede mejorar las propiedades funcionales de las proteínas y preservar los compuestos bioactivos, y se ha convertido en un tema de investigación popular en la industria alimentaria en los últimos años. Diferentes concentraciones de vitexina (VT) fueron añadia la proteína del frijol mung, y VT y la proteína del frijol mung formaron nuevos complejos proteínicos del frijol VT-mung a través de la Unión no covalente. A medida que la concentración de VT aument, el tamaño de partícula del complejo aumentgradualmente, la estructura tercise despleg, y la intensidad de la fluorescdisminuyó. La formación del complejo proteico del frijol VT-mung modificó la estructura y mejoró significativamente sus propiedades funcionales [67]. Sin embargo, actualmente no existe ninguna investigación sobre el efecto de los polifenoles en las propiedades de gel de la proteína del mungo, por lo que es necesario seguir investigando en el futuro.

3 efecto de diferentes métodos de procesamiento sobre la estructura y propiedades de gel de la proteína de mungo

3.1 efecto del tratamiento térmico sobre la estructura y propiedades de gel de la proteína del mungo

El tratamiento térmico afecta el grado de desnaturalización y agregación de las proteínas, haciendo que la estructura de la proteína del frijol mungo se despliegue y exponga los grupos sulfhidrilo que originalmente estaban enterrados en el centro de la proteína. Estos grupos sulfhidrilo son propensos a formar enlaces disulfurentre moléculas de proteínas, aumentando la fuerza intermolecular [47]. El proceso de gelación de la proteína de frijol mungo y las propiedades del gel se pueden ajustar controlando el grado de desnaturalización y agregde las proteínas después del tratamiento térmico [68,69]. El componente vicilina (MV) de la proteína del frijol mungo se calentó a 90 °C durante 20 min, luego se enfrió en agua heldurante 15 min, y el proceso se repipara proporcionar un ciclo de doble calentamiento. El primer calentamiento no debe causar que el MV se gel, y sólo el segundo calentamiento puede formar el gel térmico viscoelástico del MV [70].

Después del tratamiento térmico, la temperatura aumenta, la retención de agua y la dureza del gel aumentan, y su estructura de red se vuelve más densa. Sin embargo, temperaturas de tratamiento térmico excesivamente altas y tiempos de tratamiento térmico excesivamente largos pueden causar que el gel se deteri, con una disminución en la retención de agua y dureza y una estructura de red más floja. Los geles de emulde proteína de mungo verde se prepararon bajo diferentes temperaturas de calentamiento y tiempos de calentamiento. Los resultados mostraron que a medida que la temperatura y el tiempo de calentamiento aumentaban, las propiedades del gel mejoraban gradualmente, y los mejores resultados se obtuvieron a 85 °C y 30 min. Sin embargo, temperaturas excesivas y largos tiempos de tratamiento térmico pueden llevar al deterioro del gel [71].

Los geles formados a diferentes concentraciones de proteína de mungo frijol a pH 2 y diferentes tiempos de calentamiento (1, 3, 6 y 16 h) mostraron que con un aumento en el tiempo de calentamiento, la dureza, elasy estrés de rendimiento del gel de proteína de mungo frijol aumentaba y se presentaba una estructura de red más uniforme y densa [72]. El polvo de proteína de mungo se pulveriuniformemente con diferentes cantidades de agua (0, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%) y se calienta a diferentes temperaturas (25, 65, 75, 85, 95 y 105 °C) por diferentes tiempos (0, 15, 30, 45, 60 y 75 min). El polvo de muestra tratado se diluyó al 20% en agua desionizada, se colocó en un baño de agua, se calenta a 80 °C durante 30 minutos para obtener una muestra de gel y se analizaron las propiedades del gel y los principales cambios estructurales de la proteína del frijol mungo. El tratamiento hidrotermal destruye los enlaces de hidrógeno intramolecular, aumenta las fuerzas intermoleculares y el contenido de pleg− y favorece la formación de la estructura de la red de gel [47].

3.2 efecto del cambio de pH en la estructura y propiedades de gel de la proteína del mungo

El cambio de pH es un método sencillo y respetuoso con el medio ambiente para modificar la estructura de la proteína del mungo. La respuesta de pH de la proteína se ajusta por tratamiento ácibase durante un período de tiempo, y luego el pH vuelve a ser neutro. Los iones residuales de sal trson insignificantes o eliminados por diálisis. Bajo condiciones extremas de pH, las interacciones proteicas (incluyendo las fuerzas de van der Waals y las interacciones hidrofóbicentre moléculas proteicas) son interrumpipor una fuerte repulelectrostática. Posteriormente, debido a la ruptura de los enlaces químicos, la proteína globular de la proteína del frijol mungo se convierte en una estructura de "globulo derretido", la proteína se pliega y la nueva estructura puede mantenerse a pH neutro [73].

En condiciones alcalinas (pH 10 a 12), la estructura flexible de la proteína de mungo aumenta la solubilidad de la proteína y expone los residuos de aminoácidos en la superficie proteica, mejorando así su capacidad de retención de agua y propiedades de gel. Bajo condiciones ácidas, la solubilidad de la proteína del frijol mungo (pH 2-4) es más baja en el punto isoeléctrico, mientras que su capacidad de retención de agua y propiedades del gel disminuyen, ya que el ácido causa agregación [73]. Entre estos, el gel inducido por calor a pH 12 tiene mayor elasy una estructura de gel más densa (en comparación con el gel formado por la proteína nativa del frijol mungo) [13,73].

Además, las propiedades de gel de la proteína de mungo también se pueden mejorar tratándola con pH 12 shift y otros medios en sinergia. El cruzamiento de la enzima TG aumentó la dureza del gel de la proteína natural del mungo frijol y el pH 12 desplazde la emulsión de la proteína del mungo frijol en 1,3 y 1,8 veces, respectivamente. Es posible que en comparación con la proteína natural del mungo, la proteína tratada con pH 12 exponga más sitios de reticulde la enzima TG, por lo que el rendimiento del gel es mejor [74]. Como se muestra en la figura 4, en comparación con la proteína nativa del mungo, el gel de emulsión de proteína del mungo con pH 12 desplazpreparado con una adecuada Unión a iones de sal tiene una estructura de red homogénea y densa, y su dureza del gel, retención y distribución hídrica son superiores a la muestra natural de proteína del mungo [54]. En general, los geles de proteína de mungo elaborados en condiciones alcalinas tienen mejores propiedades de gel.

3.3 efecto del tratamiento ultrasónico en la estructura y propiedades de gel de la proteína del mungo

El tratamiento por ultrasonidos es un nuevo método físico que es eficiente, económico y fácil de operar [75]. El tratamiento ultrasónico de la proteína del mungo puede reducir el tamaño de la proteína y cambiar la estructura molecular, reduciendo el contenido de − -héy − -giros y aumentando el contenido de − -plegamiento. También aumenta el contenido de interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuren la proteína del mungo, mejora la solubilidad, pero el excesivo poder ultrasónico puede reducir el contenido de grupos sulfhidrilo libres y debilitar los enlaces disulfur[76].

El procesamiento ultrasónico se puede utilizar para modificar las propiedades de gel de las proteínas en la industria alimentaria. Puede transformar la estructura de la proteína mung, aumentar las fuerzas intermoleculares, y formar una densa y uniforme estructura de red de gel de proteína mung, mejorando las propiedades del gel. Entre ellos, el gel de proteína del mungo después de 300 W de procesamiento ultrasónico tiene un máximo de 61.61% de enlaces disulfury tiene las mejores propiedades del gel. Sin embargo, el excesivo poder ultrasónico puede debilitar los enlaces disulfuren los geles de proteína de frijol mungo [76]. Se aplicó un tratamiento ultrasónico de alta potencia con una potencia de salida de 2.2 kW y una frecuencia de trabajo de 20 kHz a la proteína de mungo frijol a diferentes concentraciones, lo que redujo la temperatura de gelación de la proteína de mungo frijol, mejoró sus características de textura como elas, cohesión, textura y elas, y formó un gel transparente [77]. Cuando la proteína de frijol mungo fue tratada por ultrasonido en el rango energético de 0-3400 J, la dureza del gel aumentó con el aumento de la energía de tratamiento por ultrasonido, y el aumento de la dureza del gel estuvo estrechamente relacionado con la energía de tratamiento por ultrasonido [78].

3.4 efecto de la inducción de la enzima TG sobre la estructura y propiedades de gel de la proteína del mungo

La enzima TG es un agente de enlace verde eficaz. Los cambios estructurales de la proteína del mungo se deben a la formación de enlaces cruzados covalde − -(− -glutamil) lisina indupor la enzima TG, lo que resulta en que el enlace isopeptgln-lys sea unas 20 veces más fuerte que los enlaces no coval[79]. Cuando la concentración de la enzima TG es demasiado alta, conduce a enlaces cruzados covalexcesivos, dificultando la agregintermolecular.

La enzima TG es una de las enzimas más utilizadas para mejorar la gelación de proteínas [80]. Después del tratamiento con la enzima TG, la solubilidad de la proteína de frijol mungo no cambió significativamente. El reticulcovalente y los enlaces disulfurson las principales fuerzas que la enzima TG induce en gel de proteína de frijol mungo. Las interacciones no covalentes son limitadas, haciendo que la estructura de la red de geles de la proteína de frijol mungo tratada con tg sea más compacta, con poros más pequeños y uniformes, especialmente a 30 U/g [48]. [48]. La transglutaminasa microbiana (MTG) puede mejorar la fuerza del gel y la capacidad de Unión al agua de la proteína del frijol mungo al aumentar el grado de reticul, y hay una dependencia de la concentración de la enzima MTG [81]. En comparación con los geles MTM 4 y MTM 8 no tratados, la dureza, gelación, masticy adhesión de los geles MTM 4 y MTM 8 se incrementaron significativamente después de incucu Lo que indica que un aumento en el tiempo de tratamiento promueve la formación de una red de gel más densa y uniforme con reticulprote, resultando en un gel más duro [82].

3.5 efecto de otras técnicas sobre la estructura y propiedades en gel de la proteína del mungo

Diferentes métodos de secado tienen diferentes efectos sobre las propiedades de gel de la proteína de mungo. Después de tratar la proteína de mungo por congelación (FD), secado por pulveri(SD) y secado en horno (OD), FD forma una proteína porosa, mientras que SD y OD forman cristales arrugados y densos, respectivamente. FD tiene mayor solubilidad que SD y OD, lo que puede deberse a la presencia de agregados hidrosolubles. FD y SD forman geles elásticos, mientras que OD forma geles agregados. La LGC de FD y SD fue de 12%, mientras que la OD requirió 18% de proteína para formar un gel. La diferencia en la formación de la estructura del gel entre las diferentes muestras puede deberse a diferencias en la estructura secundaria de la proteína. Dado que OD tiene un número relativamente grande de estructuras de giro − en comparación con FD y SD debido a la transformación del pleg− a giros − después de un calentamiento prolongado a 50 β C, esta estructura juega un papel importante en la formación de agregados proteicos, resultando en una estructura relativamente agregada [23].

El tratamiento de la proteína de mungo con plasma frío atmosférico a 80 kV durante 5 min aumentó significativamente el contenido de − -héy − -pli, redujo el contenido de la bobina aleatoria, disminuyó la solubilidad y redujo el LGC de 16% a 14%, lo que mejoró la dureza del gel y mejoró las propiedades de gel de la proteína de mungo [77]. La succinilación, acilación y modificación redox de la proteína del frijol mung resultó en una disminución en la gelación en comparación con la proteína del frijol mung no tratada. Esto se debe al desarrollo de las cadenas proteicas causado por la desnaturalización parcial de la proteína, mientras que la acilación de la proteína del frijol mungo aumenta la carga negativa de la proteína. La succinilación yla modificación redox de la proteína de frijol mungo aumentan la carga positiva de la proteína durante la modificación, resultando en repulelectrostática entre las cargas netas de la proteína y mala gelación [83].

En resumen, para compensar algunas de las limitaciones de las propiedades de gel de la proteína del frijol mungo, se han utilizado varias técnicas para modificarla, incluyendo métodos de modificación física como el tratamiento térmico, el tratamiento por ultrasonido, la tecnología de plasma y el tratamiento por secado, así como métodos de modificación química como el tratamiento de la enzima TG y el tratamiento del pH. La modificación física tiene las ventajas de una operación simple, consumo corto de tiempo, y pocos efectos tóxicos y secundarios, pero el efecto de modificación no es muy obvio. En comparación con la modificación física, la modificación química tiene efectos obviy tasas de reacción rápidas, pero en aplicaciones prácticas, se debe prestar atención a la seguridad alimentaria de los reactivos químicos. En la actualidad, todavía existen algunos medios técnicos como el tratamiento a ultra alta presión yla glicosilación que no han sido estudiados por sus efectos sobre las propiedades de gel de la proteína del mungo. Los métodos de investigación son únicos y, en el futuro, los métodos de modificación física y química pueden combinarse para poner en juego sus respectivas ventajas, mejorando así las propiedades de gel de la proteína del mungo.

4. Propiedades en Gel de la proteína del frijol mung en aplicaciones alimentarias

4.1 propiedades en Gel de la proteína del mungo en sustitutos de huevo

Los huevos pueden causar problemas de salud, como colesterol alto y alérgenos, por lo que encontrar sustitutos del huevo se ha convertido en un tema de investigación. Cuando el pH es 12, el gel de emulsión de proteína de mungo formado después de la adición de Ca2+ tiene excelentes propiedades mecánicas y propiedades de retención de agua, y obtiene una textura similar a la de los huevos, por lo que tiene el potencial de convertirse en un sustituto del huevo a base de proteína de mungo [54]. Los indicadores sensoride las muestras de tartas de huevo preparadas con una emulsión a base de proteína de frijol mungo después del tratamiento con un cambio de pH de 12 en lugar de 80 y 100 % en peso de líquido de huevo fueron similares a los de las muestras a base de huevo en cuanto a aspecto y textura, con buena forma, textura masticy sin olor a pescado. Tiene una mejor capacidad de retención de agua y una textura más tierna y jugosa, lo que puede estar relacionado con su red de gel uniforme. Por lo tanto, un huevo sustituto a base de proteína de mungo puede sustituir completamente al huevo real [74].

4.2 propiedades en Gel de las proteínas del mungo en los alimentos tradicionales

La ausencia de gluten en las proteínas del mung limita su uso en alimentos básicos como los fideos. Cuando las proteínas de mungo con un 25% de humedad se calentaron a 85 °C durante 60 min, el contenido de sus enlaces disulfurse aumentó ligeramente, mejorando significativamente las propiedades del gel y la capacidad de absorción de agua de las proteínas de mungo. Cuando se añadió la proteína de mung modificada a los fideos pequeños a diferentes niveles de reemplazo, se dio un cross-linking intermolecular entre la proteína de mung y la masa de trigo a un nivel de reemplazo del 9%, fortalecila estructura de la red del gluten y beneficiando las características humeantes de los fideos, mejorando así la calidad de los fideos tratados con proteína de mung [47].

La sustitución parcial de la leche por proteína de mungo también permite el desarrollo de quesos híbridos. Cuando la proteína del mungo reemplaza el 30% de la leche para hacer queso, el contenido proteico y el contenido de humedad son más altos que los de cow' queso de leche s [84]. La proteína de mungo se puede utilizar para preparar yogur de origen vegetal de buena calidad. El yogur de mungo tiene buena dureza, mastic, capacidad de retención de agua y módulo de almacenamiento de energía, lo que demuestra que el yogur a base de mungo tiene mejor calidad de gel. Las interacciones hidrofóbicas y los enlaces disulfurson las principales fuerzas que mantienen los geles inducidos a base de proteínas vegetales [85].

Añadir del 1% al 2% de proteína de frijol mungo a la salchicha de pescado puede reducir la pérdida de peso de la salchicde de pescado debido a la desnaturalización térmica de las proteínas, reducir la tasa de contracción de la salchicde de pescado y mejorar la dureza. Las salchicde de pescado que contienen proteína de frijol mung tienen puntude evaluación sensorial más altas, lo que mejora la aceptación general de la salchicde de pescado [86].

4.3 propiedades en Gel de la proteína de frijol mung en análogos de carne

La proteína de frijol mungo tiene un buen potencial de gelación y se ha utilizado en el procesamiento análogo de la carne [87]. Cuando los parámetros de extruson 49,33% humedad, 80,66 r/min velocidad del tornillo y 144,57 ℃ temperatura del barril, se puede obtener proteína gelatinizada de frijol mungo con propiedades físicas ideales. Tiene buenas propiedades físicas y estructura fibro, y tiene un gran potencial como alternativa cárnica. En comparación con la proteína animal, es una elección más saludable y más respetuosa con el medio ambiente [11].

La impresión 3D, como tecnología emergente y prometedora, puede proporcionar a los alimentos procesados sabor, color, textura, sensación en la boca e incluso características nutricionales personalizadas para satisfacer las expectativas nutricionales de alimentos densos de los consumidores de diferentes edades y estilos de vida, abriendo el mercado a nuevos modelos de negocio [88,89]. El rojo de remolacha y la xiosa se añadia a la proteína de frijol mung para preparar un análogo de carne imprimien 3D con colorante. La glicosilación de la proteína del frijol mungo con xilosa mejoró significativamente las propiedades mecánicas yla microestructura del análogo de la carne que contenía agentes colorantes, lo que resultó en un cambio en la textura. Al mismo tiempo, la adición de xilosa puede mejorar la estabilidad de los análogos de carne que contienen agentes colorantes antes de la cocción, posiblemente debido a que la xilosa aumenta el módulo de corte y cambia la estructura al alterar las interacciones [90].

En resumen, los geles de proteína de frijol mungo tienen un alto potencial de aplicación en la industria alimentaria, como se muestra en la figura 5, y pueden seguir desarrollándose para su uso en otras aplicaciones alimentarias en el futuro [90,91].

5 conclusión

El frijol mungo es un cultivo leguminoso emergente que puede proporcionar proteínas vegetales de alta calidad. La proteína de mungo extrapor el método de solubilización alcalina y precipitación ácida tiene un mayor contenido proteico, y su gelación se puede mejorar añadiendo diferentes sustancias exógenas o utilizando diferentes técnicas de procesamiento, por lo que es más adecuada para su uso en muchos campos de los alimentos de tipo gel. El mecanismo de gelación de la proteína del frijol mung involucra el despliegue molecular, la disociy la agreg. Diferentes sustancias exógenas o técnicas de procesamiento tienen diferentes efectos sobre la estructura de la proteína del mungo, afectando así sus propiedades gelantes. Por ejemplo, la adición de iones de sal adecuados puede aumentar la agregación de proteínas, y el procesamiento de la proteína de frijol mungo a un pH alcalino puede mejorar la interacción entre las proteínas y mejorar sus propiedades de gelación.

El exceso de iones de sal o las altas concentraciones de proteínas pueden conducir a una Unión excesiva de proteínas y destruir la estructura del gel. En la actualidad, la investigación sobre las propiedades de gel de la proteína del mungo se lleva a cabo utilizando un único enfoque técnico. En el futuro, se pueden explorar diferentes combinaciones de técnicas de procesamiento para mejorar las propiedades de gel de la proteína del mungo y desarrollar nuevos alimentos de origen vegetal. Además, la aplicación de geles proteínicos de mungo se encuentra todavía en fase experimental. Para convertirse en un producto comercial, es necesario optimizar las condiciones de procesamiento, textura, formulación, olor, sabor, etc., y explorar exhaustivamente el producto#39;s funcionalidad, valor nutricional y beneficios para la salud. En general, la proteína del frijol mungo, como proteína vegetal emergente, tiene un alto valor para la investigación y requiere más investigación para aprovechar su enorme potencial en la industria alimentaria.

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