¿Qué es la proteína del mungo?

Las proteínas son uno de los principales nutrientes necesarios para las funciones importantes de las células, tejidos, órganos y sistemas. Por lo tanto, consumir cantidades suficientes de proteínas animales y vegetales diariamente tiene muchos beneficios [1]. En el contexto de una población mundial en rápido crecimiento y un drástico cambio climático, es crucial encontrar formas de ampliar las fuentes de proteínas para satisfacer las necesidades nutricionales humanas. La proteína vegetal se está convirtiendo gradualmente en el foco de los investigadores debido a sus características ecológicas, ecológicas y sostenibles. Entre ellas, la proteína leguminha atraído mucha atención debido a su bajo costo, alto valor nutricional y alta biodisponibilidad [2-4].

El Mung, como uno de los cultivos leguminanuales comestibles, es ampliamente cultivado en China debido a su ciclo de crecimiento corto, alto rendimiento promedio, tolerancia a la sequía y fijación de nitrógeno. La producción total anual es cercana al millón de toneladas, ubicándose en el primer lugar mundial [5]. Al mismo tiempo, se cultiven en más del 90% de los países de la región asiática, representando más del 50% de la producción mundial, y su área global de plantación representa el 8,5% de la superficie total de plantación de legumin, con una producción total de más de 7,2 millones de toneladas [6,7].

El mungo es rico en nutrientes, principalmente almidón (40,6 % -48,9%), proteínas (14,6 % -32,6%), fibra diet(3,5 % -6,5%), grasa (1% -1,5%), etc. [8,9]. Además, la mung contiene una cierta cantidad de ingredientes activos funcionales como la vitexina y la isovitexina, que tienen efectos sobre la salud como la protección del sistema cardiovascular y la regulación del azúcar en la sangre [10]. Al mismo tiempo, debido a su rica composición nutricional y sus efectos sobre la salud, en los últimos años se han producido nuevos productos derivados del mung, como la leche de mung [11]y los huevos de origen vegetal [12].

Los estudios han demostrado que la proteína del mungo tiene los efectos sobre la salud de regular el metabolismo anormal del azúcar y los lípidos, mejorar la obesidad y aumentar la utilización de minerales [13-15]. Entre ellas, en comparación con las proteínas de soja y guisante, el frijol mungo tiene una puntuación total de aminoácidos esenciales más alta que la proteína de guisante, pero más baja que el aislado de proteína de soja [10,16], que no sólo atrae la atención de los investigadores, sino que también es favorecido por más vegetarianos y veganos [10]. En términos de propiedades funcionales, en comparación con otras proteínas de legumin, la proteína del mungo tiene una solubilidad y capacidad de retención de aceite similar a la proteína de soja [17,18], y sus propiedades espumson superiores a las de las proteínas de garbanzo y lupino, pero más débiles que las de la proteína de soja [17], y sus propiedades emulsificantes son más débiles que las de la proteína de soja [19]. Debido a las diferencias en las propiedades funcionales de otras proteínas legumin, existen limitaciones en la aplicación de la proteína del mungo en los sistemas alimentarios [14,20,21].

Por lo tanto, es beneficioso conocer la información de investigación sobre la correlación entre la estructura y las propiedades funcionales de la proteína del mungo para el estudio en profundidad y la aplicación de la proteína del mungo. Por lo tanto, en este trabajo se revisa la composición estructural de la proteína de mungo, la influencia de los métodos de extracción en su estructura y propiedades funcionales en los últimos años, y se describe de manera integral el progreso de las aplicaciones de la proteína de mungo, con el objetivo de proporcionar alguna orientación teórica para el desarrollo eficiente y la aplicación de la proteína de mungo.

1Composición y estructura de la proteína del mungo

1.1 composición de la proteína del mungo

Osborne fue el primero en clasificar las proteínas basándose en las diferencias de solubilidad [22]. Según Osborne&#Según la clasificación 39;s, la composición de la proteína de mungo (como se muestra en la figura 1) es significativamente diferente de la proteína de soja. La proteína del mungo se compone de globulina y albúmina, representando respectivamente del 60 al 70% y del 15 al 20%, mientras que el gluten representa alrededor del 13,3%, y el contenido de proteína soluble en alcohol es el más bajo, representando alrededor del 0,95% [22].

En contraste, la proteína de soya está compuesta principalmente de globulina, representando de 70% a 80%, albúmina para cerca de 8%, y el resto es gluten y proteína soluble en alcohol [23,24]. Las globulinas de la proteína del frijol mungo se componen principalmente de globulinas 8y 11S,con pesos moleculares de 200 y 360 kDa, respectivamente [25]. La globulina 8S es una proteína trimérica formada por tres proteínas de subunidad [26], y la globulina 11S es una proteína hexamérica formada por seis subunidades. Cada subunidad está formada por polipéptidos ácidos y básicos con pesos moleculares de 40 y 24 péptidos kDa Unidos por enlaces disulfur[27]. Las globulinas principales en la proteína de soja son las globulinas 7S y 11S,con pesos moleculares de 180-210 kDa y 320-375 kDa [28]. La albúmina de la proteína del frijol mungo consiste principalmente de 2S albúmina con un peso molecular menor [29]. Se cree que la albúmina confiere mejores propiedades espuma a la proteína del mungo porque puede formar una fuerte capa viscoalrededor de las burbujas [30]. La glutenina solo es soluble en ácido diluido o en solución alcalina y puede usarse como agente reduc. Senembargo, no se han encontrado más investigaciones sobre la glutenina en frijol mung [31].

1.2 estructura de la proteína del mungo

La estructura de una proteína se puede dividir en niveles de estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (como se muestra en la figura 2) dependiendo de su composición [32]. La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia lineal de los residuos de aminoácidos [33], que no sólo determina el valor nutricional de la proteína, sino que también afecta a sus propiedades funcionales como la solubilidad y las propiedades emulsificantes [34].

La proteína de mungo se compone de 20 aminoácidos, incluyendo 8 aminoácidos esenciales y 12 aminoácidos no esenciales. Entre ellos, el ácido glutámico y la glutamina tienen el mayor contenido, seguidos por el ácido aspártico y la asparagina. El triptófano y los aminoácidos que contienen azufre tienen un bajo contenido y son aminoácidos limiten la proteína del mungo [32]. Además, el contenido de aminoácidos hidrofóbicos/hidrofílicos en una proteína puede afectar en cierta medida a su solubilidad, actividad superficial, propiedades emulsificantes, etc. [35].

Kudre etAl.[36]analizaron la composición de aminoácidos de la proteína del frijol mung y encontraron que, en comparación con la proteína del cacahuete Bambara y la proteína de soja negra, la proteína del frijol mung tiene menor solubilidad, lo que puede atribuirse a su baja proporción de aminoácidos hidrófílicos. Liu etAl.[34]encontraron que el contenido de aminoácidos ácidos en la proteína del mungo es mucho mayor que el de los aminoácidos básicos, lo que le confiere buenas propiedades emulsionantes y espum.

La estructura secundaria de una proteína se refiere a la secuencia de residuos de aminoácidos que se combinan para formar una cadena polipeptídica, que se dobla y enrolla para formar un fragmento local tridimensional. Entre ellas, la héx, la héx, la vuelta y la bobina aleatoria son las principales estructuras secundarias de las proteínas [33], que pueden ser analizadas usando espectroscopia de infrarrotransformada de Fourier (FT-IR) [37]y el espectro de dicroísmo Circular (CD) [14 (espectro de dicroísmo Circular, CD) para analizar. La espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier puede ser utilizada para analizar los cambios en las principales estructuras características de los enlaces amida I y III (como se muestra en la tabla 1), lo que puede ayudar a caracterizar los cambios en la estructura secundaria principal de la proteína de frijol mungo. Aunque la principal estructura secundaria de la proteína puede ser caracterizada en base a las vibraciones en longitudes de onda específicas, otras sustancias como el almidón también tienen vibraciones repetidas en longitudes de onda específicas, lo que puede interferir con los resultados del análisis infrarrojo [38]. Por lo tanto, los resultados del análisis infrarrojo son a menudo desconvoluted para analizar más a fondo los cambios en la estructura secundaria mediante la comparación de los cambios en el contenido de las estructuras características [39].

Brishti etal. [37] compararon la estructura secundaria de las proteínas del mungo con diferentes contenidos de humedad mediante un análisis de deconvolución infrarroja después del tratamiento de extru. Encontraron que la estructura secundaria de la proteína natural del mungo tiene un bajo contenido en héx y un alto contenido en lámina, mientras que el contenido en láx x y el contenido alede de la proteína del mungo extruse reducen significativamente, y el contenido en plix se incrementa, lo que indica que los enlaces químicos entre las moléculas proteicas se romp, lo que estira la estructura natural y forma un denso agregado proteico.

La espectroscopia de dicroísmo Circular se basa en el hecho de que cuando las moléculas de proteínas absorben luz polaride diferentes grados, la conformación del enlace de hidrógeno cambia dentro de una longitud de onda específica, y la estructura secundaria se caracteriza en función del cambio en el pico dentro de una banda específica [40]. El análisis de dicroísmo Circular de la proteína natural del mungo reveló que los contenidos de − -hélice, − -pli, − -rizo y bobina aleen su estructura secundaria eran 19.7%, 26.7%, 21.3% y 32.3%, respectivamente [37,41]. Brishti et al. [37] encontraron que después del tratamiento de extru, la elipticidad del pico a 194 nm mostró una disminución de la elipticidad y los picos dobles en el intervalo de 207 a 224 nm cambiaron. Esto puede deberse a que durante el proceso de extru, los residuos de aminoácidos aromáticos de la proteína de mungo se disoci, se debilita la interacción entre las moléculas proteicas y cambia la estructura secundaria de la proteína de mungo.

La estructura tercide una proteína, también conocida como su estructura tridimensional, está formada por la estructura secundaria enrolly plegmás, basándose en la acción de enlaces químicos tales como enlaces de hidrógeno y enlaces disulfurentre cadenas laterales de aminoácidos [33]. La espectroscopia de fluorescencia utiliza principalmente los grupos fluorescendendógenos de residuos de triptófano, tirosina y fenilalanina para analizar la estructura tercide las proteínas mediante la observación de cambios en la intensidad de fluorescdentro de una longitud de onda específica después de recibir luz de excitación en una longitud de onda específica.

Brishti et al. [37] encontraron que después de la emisión de la luz de excitación a 295 nm, la intensidad de fluorescmás fuerte de la proteína natural del frijol mungo apareció a 39 3 nm. El procesamiento puede afectar la estructura tercide la proteína del mungo. Wang et al. [12]encontraron que después de que la proteína de frijol mung se trató con un cambio de pH para la Unión al ion calcio, la intensidad de fluorescde la proteína de frijol mung a 393 nm disminuyó significativamente. Esto puede deberse a que las cadenas laterales hidrofóbicde la proteína del mungo forman agregados más grandes en un ambiente polar y en presencia de iones de calcio debido al efecto puente salino electrostático.

Del mismo modo, el análisis de los cambios en el contenido de grupos sulfhidrilo y enlaces disulfuren las proteínas es también un indicador importante para evaluar los cambios en la estructura de las proteínas y las propiedades funcionales. Los grupos sulfhidrilo en las proteínas pueden ser oxidados a enlaces disulfuro o intercambicon enlaces disulfur, que pueden cambiar las propiedades hidrofóbicde la superficie de la proteína y así cambiar la estructura terciaria y las propiedades funcionales de la proteína [45].

Tang et al. [46]encontraron que los grupos sulfhidrilo total y sulfhidrilo libre en la proteína natural del frijol mungo disminudespués del tratamiento térmico. Los grupos sulfhidrilo fueron oxidados para formar nuevos enlaces disulfur, y la proteína formó nuevos agregados solubles a través de enlaces cruzados coval, mejorando así su solubilidad. Liu et al. [34] encontraron que el contenido de grupo sulfhidrilo libre de la proteína del frijol mung cambia bajo diferentes entornos de pH, lo que puede atribuirse a la ruptura de enlaces químicos tales como enlaces de hidrógeno y enlaces disulfuren la proteína a diferentes valores de pH, lo que resulta en el estirde la estructura de la proteína y la exposición más fácil de los grupos sulfhidrilo, lo que da a la proteína del frijol mung una mejor solubilidad y propiedades de gel.

2 propiedades funcionales de la proteína del mungo

Los cambios en la estructura de la proteína de mungo afectan sus propiedades funcionales (como se muestra en la tabla 2), afectando así la aplicación de la proteína de mungo. Por lo tanto, analizar la correlación entre la estructura y las propiedades funcionales de la proteína del mungo puede ayudar a explorar las posibles aplicaciones de la proteína del mungo.

2,1 solubilidad

La solubilidad es el requisito previo principal para que las proteínas ejerzan sus propiedades funcionales en varios sistemas, y también es la clave para afectar a las propiedades funcionales tales como propiedades de emulsificación, espumy gelificación [51]. Las interacciones hidrofóbic/ hidrofílicas de las proteínas en los sistemas líquidos afectan sus efectos de hidraty solubilidad [18]. Los estudios han demostrado que factores como el valor de pH, la fuerza iónica y la composición y estructura de proteínas en el sistema pueden afectar la solubilidad de las proteínas [52]. Cuando el valor pH es alto o por debajo del punto isoeléctrico, la densidad de carga superficial de la molécula de proteína aumenta, y las fuerzas repulhidrofílicas e hidratson mucho mayores que las interacciones hidrofóbicas, por lo que la solubilidad aumenta [14,47]. Por ejemplo, la solubilidad de la proteína del frijol mung muestra una distribución en forma de "U" (solubilidad de 73,5% a 98,3%) a pH 2 a 10, y la solumás baja (5,9%) a pH 4 a 5, que es el rango isoeléctrico de puntos de la proteína del frijol mung [34].

Ge et al. [18]encontraron que la solubilidad del aislado proteico de soja a pH diferente seguía un patrón similar al de la proteína de frijol mung, pero la solubilidad a pH 5 y pH 9 (16,2% y 98,6%) era superior a la de la proteína de frijol mung (14,6% y 89,3%), lo que puede atribuirse a la mayor carga superficial del aislado proteico de soja que de la proteína de frijol mung. Kudre et al. [36] encontraron que la solubilidad de la proteína de mung variaba con la concentración de solución salina en el sistema, lo que puede atribuirse al hecho de que la repulelectroentre las moléculas de la proteína de mung se debilitaba en una cierta concentración de solución salina, aumentando así la solubilidad (de 19,0% a 52,7%), mientras que una alta concentración de solución salina puede reducir la hidratde la proteína, aumentar las interacciones hidrofóbicas, Formar polímeros proteicos insolubles, y reducir la solubilidad (de 5 2,7% a 41,8%).

2.2 propiedades emulsionantes

Las propiedades emulsionantes de las proteínas generalmente se refieren a su capacidad para formar y estabilizar emulsiones, lo que afecta significativamente a su aplicación en sistemas alimentarios como masas, helados, pasteles y mayonesa. Las propiedades emulsificantes generalmente incluyen capacidad emulsificante y estabilidad emulsificante. La capacidad emulsificante indica la capacidad de las proteínas para formar emulsiones, mientras que la estabilidad emulsificante es la capacidad de mantener las emulsiones durante un período de tiempo específico [14]. Factores tales como el valor de pH y la concentración iónica del sistema en el que se encuentra la proteína pueden afectar las propiedades emulsificantes de la proteína al cambiar la carga superficial, los residuos de aminoácidos hidrofóbicos y la composición y estructura de la proteína, causando que la proteína se despolimerize, mejorando así su actividad y capacidad de adsoren la interfaz entre aceite y agua [46].

Liu et al. [34] analizaron las propiedades emulsificantes de la proteína del frijol mung a diferentes valores de pH y encontraron que cuando el valor de pH era 10, la proteína del frijol mung tenía la mejor capacidad emulsificante (117,05 m2/g) y una estabilidad emulsificante relativamente buena (20,86 min). unmedida que el valor de pH disminuyó, la capacidad emulsificante (117,05 a 73,48 m2/g) y la estabilidad emulsificante (20,86 ~ 39,6 min) primero disminuyeron y luego aumentaron, lo que puede atribuirse al hecho de que la proteína de frijol mungo expondría más cargas negativas en un ambiente alcalino. Las cargas negativas conducen a la formación de una emulsión más estable en la interfaz agua-aceite. Senembargo, cerca del punto isoeléctrico, la proteína del frijol mung se agrega, debilitando su adsoren la interfaz aceite/agua, resultando en una disminución de su capacidad emulsificante (50,02 m2/g) y estabilidad emulsificante (2,31 min disminuido).

Ge et al. [18] encontraron que a pH 3, 7 y 9, la capacidad emulsificante (8,7, 9,1 y 9,59 m2/g) de la proteína del frijol mung era similar a la del aislado proteínico de soja (8,83, 9,23 y 10,1 m2/g), pero la estabilidad de la emulsión (0,86, 1,89 y 2,01 min) era más débil que la de la proteína de soja (2,86 y 6,47 min), lo que puede deberse a que la solubilidad, la carga superficial y la hidrofobicidad superficial de la proteína del frijol mung a pH diferentes son más débiles que las de la proteína de soja. Brishti et al. [19]compararon y analizaron las propiedades emulsificantes de la proteína de frijol mung en solución de NaCl al 3% y agua pura y encontraron que la capacidad emulsificante (72,03%) y la estabilidad emulsificante (66,50%) de la proteína de frijol mung en solución de NaCl al 3% eran mejores que las del agua pura (63,18% y 62,75%), lo que puede atribuirse al hecho de que el NaCl puede mejorar la solubilidad de la proteína y, por lo tanto, su tasa de utilización. Al mismo tiempo, la solución de 3% de NaCl puede reducir la fuerza de interacción de Columbo entre las gotitas adyacentes, dando así a la proteína mung Bean mejores propiedades emulsionantes.

2.3 propiedades espumantes

Las propiedades espumantes de las proteínas incluyen la capacidad de espumy la estabilidad espum. La capacidad de espumes un indicador del aumento en el volumen de espuma después de batir, mientras que la estabilidad de espuma es la capacidad de la proteína para mantener una espuma estable. Las ventajas y desventajas de ambas determinan las propiedades de aplicación de la proteína en helados, productos horneados, pasteles y otros productos proteicos [43]. Los estudios han encontrado que factores como el pH del ambiente en el que se encuentra la proteína del mungo y el método de extracción pueden inducir la desnaturalización de la estructura de la proteína del mungo, afectando así a la adsorción y extensión de la proteína en la interfaz ai-agua y mejorando sus propiedades espum[18].

Liu et al. [34] analizaron las propiedades espumantes de la proteína del frijol mungo a diferentes valores de pH y encontraron que cuando el valor de pH era 10, su capacidad espumera era la mejor (125%) y su estabilidad espumante la más débil (58%). A medida que el valor de pH disminuía, la capacidad de espum(125%~45%) primero disminuía y luego aumentaba, pero la estabilidad de espum(58%~92.7%) primero aumentaba y luego disminuía. Esto puede deberse a que en un ambiente alcalino, la adsory extensión de la proteína del mungo en la adsory extensión en la interfaz aio-agua, mientras que la fuerza repulmutua entre las moléculas de proteínas se debilita.

Sin embargo, al disminuir el valor pH, la hidrofobicidad superficial y la agregde proteína de mungo aumentan, lo que no favorece la formación de espuma en la interfaz aiagua. Brishti et al. [19] encontraron que la capacidad de espum(89,66%) de la proteína de frijol mungo en solución acuosa pura era mejor que la del aislado proteico de soja (68,66%), pero la estabilidad espum(50,40 min) era más débil que la del aislado proteico de soja (53,66 min), lo que puede atribuirse a los diferentes grados de adsorción y despliegue de las dos proteínas en la interfaz aire-agua. Ratnaningsih et al. [48]encontraron que después de extraer la proteína del mung de los subproductos del mung utilizando los métodos de salado e hidrólisis alcal, respectivamente, hubo diferencias significativas en la capacidad de espum(61,67%, 42,50%) y la estabilidad de espum(37. 9%, 29.61%) fueron significativamente diferentes, lo que puede atribuirse a los diferentes grados de desnaturalización de proteínas inducidos por diferentes reactivos químicos durante el proceso de extracción, y a las diferencias en el grado de relajación estructural, que cambiaron las propiedades espumantes de la proteína del mungo.

2.4 capacidad de retención de agua y aceite

La capacidad de retención de agua/aceite de las proteínas puede afectar significativamente a la textura, jugosidad y vida útil de los productos proteicos. Las proteínas con alta capacidad de retención de agua pueden mantener mejor la humedad del producto, mantener mejor la frescura y el sabor del producto, mientras que las proteínas con alta capacidad de retención de aceite pueden ayudar a mejorar el sabor y extender la vida útil del producto [18,50].

Debido a las diferencias en el número de grupos polares, la hidrofobicidad superficial y la extensión estructural de la proteína del mungo en diferentes ambientes, su capacidad para retener aceite o agua se ve afectada, lo que a su vez provoca cambios en su capacidad de retención de agua/aceite [14,50]. Brishti et al. [19] encontraron que la capacidad de retención de agua de la proteína de mungo (3,33 g) era mejor que la del aislado proteico de soja (3,00 g), pero su capacidad de retención de aceite (3,00 g) era más débil que la del aislado proteico de soja (3,45 g), lo que puede deberse a que la proteína de mungo tiene un mayor contenido de grupos polares, como fosfato, que la proteína del aislado de soja.

Hadidi et al. [49]encontraron que después de la modificación de la fosforamida, la capacidad de retención de agua (2,12-2,88 g) y la capacidad de retención de aceite (4,19-5,11 g) de la proteína del mungo se mejorsignificativamente. Esto puede deberse a que el tratamiento de fosforilación expuso los grupos hidrofóbicos dentro de la proteína, lo que mejoró la capacidad de retención de aceite. Al mismo tiempo, el aumento en los grupos polares como el ácido fosfórico aumentó la interacción entre la proteína y las moléculas de agua, mejorando su capacidad de retención de agua. Además, la elección del método de secado también puede afectar a la capacidad de retención de agua/aceite de la proteína del mungo. Brishti et al. [43]analizaron la capacidad de retención de aceite de la proteína de mung después de diferentes tratamientos de secado y encontraron que la capacidad de retención de aceite de la proteína de mung liofilizada (8,38 g) era significativamente superior a la de la proteína de mung liofilizada (4,00 g) y la de la proteína de mung liofilizada (5,58 g). Mejora la capacidad de retención de aceite de la proteína del mungo al aumentar su capacidad de atrapgrasa.

Propiedades de Gel de 2,5

Las propiedades de gel de las proteínas están estrechamente relacionadas con la calidad de alimentos como la carne vegetal, el yogur y el queso, y están determinadas principalmente por factores como el pH del medio ambiente, los iones exógenos y la composición de la subunidad de proteína [50]. Brishti et al. [19] encontraron que la concentración mínima de masa en gel de proteína de frijol mungo fue de 12%, mientras que la concentración mínima de masa en gel de proteína de soja aislada fue de 14%.

La concentración másica mínima en gel de proteína de mungo fue ligeramente mejor que la del aislado de proteína de soja, lo que puede deberse a que durante el proceso de calentamiento, la estabilidad de los enlaces químicos tales como enlaces de hidrógeno y enlaces disulfuren en la proteína de mungo es más débil que en la proteína de soja, haciendo que la estructura de la proteína se estiren más que en la proteína de soja y facilitando la formación de una estructura de red de gel.

Ge et al. [50]analizaron la concentración mínima de proteína del mungo en gel bajo diferentes entornos de pH y encontraron que la concentración mínima de masa en gel de proteína del mungo era la más baja (8%) a pH 3. Es posible que bajo este ambiente de pH, las globulinas 7S y 11S de la proteína del frigo mungo tengan alta solubilidad, alta hidrofobicidad superficial, y se sometan a hidrólisis ácida al mismo tiempo, produciendo polímeros fibro, facilitando la formación de geles durante el procesamiento. Wang et al. [12] analizaron la fuerza de los geles de proteína de frijol mung bajo cambios de pH de la Unión de iones de calcio y encontraron que la dureza del gel formada por la proteína de frijol mung (3,33 N) era cercana a la formada por el huevo dilu.

3 efecto del método de extracción sobre la estructura y propiedades funcionales de la proteína del mungo

La proteína de mungo extrapor diferentes métodos puede afectar significativamente a la composición y estructura de la proteína de mungo, cambiando así su solubilidad, propiedades emulsionantes y otras propiedades funcionales (como se muestra en la tabla 3). Los métodos de extracción por vía húmeda incluyen principalmente la solubilización alcalina y la precipitación ácida, la salida de sal, la solubilización ácida y la precipitación ácida, y la extracción acuosa, mientras que los métodos de extracción por vía seca incluyen principalmente la clasificación del aire y la separación electrostática [32].

3.1 extracción por vía húmeda

La extracción húes ampliamente utilizada debido a sus ventajas de alta eficiencia de extracción de proteínas y alta pureza. Sin embargo, debido a que una cierta proporción de reactivos químicos se introducen durante el proceso de extracción, y una cierta cantidad de tratamiento de secado se requiere después de la extracción, la composición original de la proteína y la estructura puede ser destruida, la hidrofobicidad de la superficie de la proteína puede ser cambiado, y algo de la protein&#Las propiedades funcionales de 39;s pueden verse afectadas [56,57].

3.1.1 solubilización alcalina y precipitación ácida

El método de precipitación ácida de solubilización alcales un método para extraer y separar proteínas que se aprovecha del hecho de que las proteínas tienen una alta solubilidad en los valores de pH alcalinos y la solubilidad más baja cerca del punto isoeléctrico. Debido a sus ventajas de ser fácil de operar y tener una alta pureza de extracción de proteínas, se ha convertido en el método más utilizado para la extracción industrial de proteínas [4].

En 1977, Thompson estudió el método de solubilización alcalina y precipitación ácida para extraer proteína de frijol mungo [62]y encontró que a un pH alcalino, los enlaces disulfuren la proteína se romp, mientras que los aminoácidos ácidos y neuioni[53]. Con base en el cambio en la solubilidad de la proteína en diferentes ambientes con pH, se obtuvo proteína de frijol mungo con una pureza de 92% (base seca) (rendimiento 10%). Sin embargo, debido a que el ambiente alcalino daña los enlaces de hidrógeno, los enlaces de acilamida y los enlaces disulfur, así como la estructura de aminoácidos, son todos destruidos en un ambiente alcalino, lo que afecta a la proteina#39;s hidrofobicidad de la superficie, capacidad de adsoren la interfaz aiagua, etc., resultando en una disminución de sus propiedades funcionales como solubilidad y propiedades espumantes [54].

Du et al. [14]optimizaron el proceso de extracción de solubilización alcalina y precipitación ácida de la proteína de frijol mung mediante la metodología de superficie de respuesta, y obtuvieron proteína de frijol mung con pureza y rendimiento de 86,94% y 77,32%, respectivamente, y con solubilidad similar a la albúmina. Además, la elección del método de secado después de la extracción húmeda también afecta a la pureza, la estructura y las propiedades funcionales de la proteína de mungo que se extrae. Los estudios han encontrado que en comparación con el secado en horno (77,27%) y el secado por pulveri(75,85%), el tratamiento de liofilización de la proteína tiene la mayor pureza proteica (86,15%) y una mejor solubilidad, lo que se puede atribuir a las altas temperaturas de procesamiento durante los procesos de horno y secado por pulveri, que causan diversos grados de desnaturalización de la proteína de mungo, resultando en hinchazón y agregde prote, lo que reduce la pureza y solubilidad del extracto proteico [46].

3.1.2 método de salazón

El método de salazón utiliza proteínas en soluciones salinas neutras de diferentes concentraciones. Los iones de sal cambian la carga superficial de la proteína y su interacción con las moléculas de agua, lo que afecta a la solubilidad y por lo tanto permite la extracción de proteínas [4]. Ratnaningsih et al.[48] utilizaron tres soluciones de sal (MgSO4, (NH4)2SO4 y CaCl2) para extraer proteínas de mungo pelado, obteniendo rendimientos y puride 21,09% 20. 43%, 20.13% y 78.61%, 50.59% y 47.22%, respectivamente. Entre ellos, MgSO4 puede tener la mayor tasa de extracción de proteínas debido a su alta afinidad con las moléculas de agua y la destrucción de la capa hidrolítica de la proteína. Penchalaraju et al. [57]obtuvieron proteína de frijol mungo con un rendimiento de 11,56% y una pureza de 70,76% por solubilización de sal y ajuste del pH. En comparación con el método de solubilización alcalina y precipitación ácida, la extracción en salmuera es más suave, tiene la ventaja de mantener la estructura natural de la proteína y evitar la rápida desnaturalización proteica, y puede mejorar significativamente la solubilidad, la capacidad de emulsificación y la retención de agua de la proteína [55]. Sin embargo, debido a la introducción de iones exógenos, la proteína extrapor salación es más propensa a agregque la extrapor el método de solubilización alcalina y precipitación ácida [4].

3.1.3 método de solubilización ácida y precipitación ácida

El método de precipitación ácida soluble en ácido es similar en principio al método de precipitación ácida soluble en álcali. Es un método para extraer proteínas basado en el hecho de que las proteínas tienen una alta solubilidad a un pH fuertemente ácido (1-3) y precipitproteínas cerca del punto isoeléctrico [56]. Penchalaraju et al. [57] lograron la disolución y precipitación de proteínas en un ambiente ácido y finalmente obtuvieron proteína de frijol mungo con un rendimiento de 9,23% y una pureza de 74,69%. Aunque el método de solubilización ácida y precipitación ácida tiene una alta pureza de proteínas y es fácil de operar, la extracción en un ambiente fuertemente ácido consume demasiados reactivos químicos y puede causar que los enlaces disulfuren la proteína se romp, así como reticule hidrólide de los aminoácidos, lo que puede aumentar el grado de desnaturalización de la proteína y afectar la solubilidad y propiedades de gel de la proteína. Además, la extracción toma mucho tiempo y la proteína es fácilmente perecedera, lo que la hace menos adecuada para la aplicación práctica [4].

3.1.4 método de extracción hidrosoluble

La extracción hidrosoluble es un método de extracción de proteínas con agua como disolvente a una temperatura relativamente baja. Es amigable con el medio ambiente, suave y causa menos daño a la estructura natural de la proteína. Sin embargo, no se utiliza ampliamente debido a las desventajas de los largos tiempos de extracción, que hacen que la proteína se agregue y reduzca la solubilidad, y los bajos rendimientos y los procesos que consumen tiempo. Penchalaraju et al. [57] utilizaron una extracción hidrosoluble a largo plazo combinada con secado por pulveripara obtener proteínas de mungo con rendimientos y puridades de 12. 3%, 83.16% pureza mung frijol proteína.

Separación en seco 3.2

En comparación con el proceso de extracción húmeda, que daña la estructura natural y las propiedades funcionales de la proteína [54], la separación en seco se considera gradualmente con buenas perspectivas de aplicación debido a sus ventajas de bajo consumo de energía, sostenibilidad, no producción de aguas residuales, y la maximide la estructura natural y la función de la proteína. Sin embargo, debido a su La relativamente baja pureza y rendimiento de la extracción de proteínas y el alto costo de los equipos de extracción, el proceso de industrialización es actualmente lento [64]. En la actualidad, los métodos más utilizados de fraccionamiento en seco incluyen principalmente dos tipos: clasificación del aire y separación electrostática.

3.2.1 clasificación del aire

La clasificación del flujo de aire se refiere a un método de separación en el que el material, ya sea entero o descascarillado, se muele en un polvo fino. La diferencia en el tamaño de partícula y la densidad de la proteína, almidón y otros componentes en el polvo fino provoca diferencias en la velocidad de sedimentde los componentes durante la clasificación del flujo de aire, enriquecide los componentes de proteínas [65]. En los últimos años, la clasificación del aire ha sido ampliamente utilizada para enriquecer el contenido proteico de materias primas vegetales como granos y frijoles, pero ha habido relativamente poca investigación sobre la proteína del mungo [66]. Zhu et al. [63]utilizaron una combinación de trituración por impacto de aire y un clasificador de aire para enriquecer la proteína del frijol mung, y finalmente obtuvieron la proteína del frijol mung con una pureza de 63,2% (rendimiento 31,9%). Schlangen et al. [58]usaron un sistema de clasificación del aire enriquecido con la proteína en frijol mung (pureza 58%), y estudiaron las propiedades funcionales de la proteína del frijol mung. Los resultados mostraron que la proteína de mungo enriquecida por la clasificación de aire seco tiene una excelente capacidad de retención de agua y una buena resistencia al gel, y puede ser utilizada como un método verde de separación y extracción de proteínas.

3.2.2 método de separación electrostática

La separación electrostática es un método que utiliza la diferencia de carga entre las proteínas y otros componentes. Después de aplicar una carga eléctrica, las proteínas y otros componentes se separan según el principio de que, a diferencia de las cargas, se repelentre sí, aumentando así el rendimiento proteico [66].

Dado que los tamaños de partícula de la proteína y las partículas pequeñas son similares durante el proceso de clasificación del aire, las dos no pueden ser completamente separadas, y la separación electrostática se considera una de las formas eficaces para aumentar aún más el rendimiento de proteínas después de la clasificación del aire. La separación electrostática se ha utilizado durante mucho tiempo en campos como el reciclaje de plásticos y residuos, y también muestra buenas perspectivas de aplicación para materias primas como el salvado de arroz y el salvado de trigo. Sin embargo, ha sido menos utilizada para enriquecer la proteína del mungo [67]. Xing et al. [59]usaron la clasificación del aire combinada con la separación electrostática para aumentar la pureza de la proteína de las judías mung de 56 — 58% a 63,4 — 67,6%, manteniendo al mismo tiempo la estructura original y las propiedades funcionales de la proteína. Aunque el método de separación electrostática causa poco daño a la estructura natural de la proteína, dando a la proteína mejores propiedades emulsionantes y espum, la composición de la proteína es relativamente intacta, y la capacidad de retener agua o aceite es débil, por lo que es menos agua/aceite de retención [59].

3.3 extracción combinada

Debido al largo tiempo de extracción, el alto consumo de energía y la poca protección ambiental de los métodos tradicionales de extracción húmeda, así como los diferentes grados de daño a la estructura de la proteína, los métodos de extracción en seco tienen problemas como el bajo rendimiento de proteínas. Por lo tanto, muchos investigadores consideran la combinación de múltiples métodos de extracción para mejorar el rendimiento de proteínas, manteniendo la estructura original y las características de la proteína y la reducción de la contaminación ambiental. Yang et al. [61]usaron la clasificación del aire combinada con el método acuoso para extraer la proteína del frijol mungo. La fracción rica en proteínas después de la clasificación del aire se separó con la ayuda de una separación en fase acuosa para obtener proteína de frijol mungo con un rendimiento y pureza de 3,59% y 80,92%, respectivamente. Se encontró que la fracción de proteína de mungo extratenía menor aglomeración y mejor solubilidad, y su viscoera significativamente menor que la de la proteína de mungo extracomercialmente.

4 avances en la investigación sobre la aplicación de la proteína del mungo

Diferentes métodos de extracción proteica pueden afectar significativamente las propiedades estructurales de la proteína, afectando sus propiedades funcionales y la aplicación de la proteína del mungo en los alimentos.

4.1 aplicación en productos vegetales

Debido a la alta incidencia de intolerancia a la lactosa, obesidad y otros problemas, así como cuestiones ambientales y éticas, cada vez más consumidores se inclinan a elegir una dieta vegetariana [68]. La proteína de mungo se utiliza cada vez más en el desarrollo de productos de origen vegetal debido a sus excelentes propiedades de gelación y emulsificación. Wang et al. [12] encontraron que la adición de iones de calcio a las emulsiones de proteína de frijol mung y el ajuste del pH pueden ayudar a que las emulsiones de proteína de frijol mung formen geles, y que la dureza del gel es similar a la de los geles de huevo diluidos, lo que lo convierte en un posible sustituto de los huevos.

Yang et al. [60]usaron proteína de frijol mung y proteína de guisante para preparar yogur de origen vegetal y encontraron que, en comparación con el yogur a base de proteína de guisante, el yogur a base de proteína de frijol mung tiene mayor mastic, dureza y retención de agua, lo que puede deberse a la diferencia en la composición de subproteínas de la proteína de frijol mung y la proteína de guisante, lo que hace que la proteína de frijol mung tenga mejores propiedades de retención de agua/aceite y propiedades de gel. Dado que la estructura natural de la proteína del mungo está relativamente intacta bajo fraccionamiento en seco, tiene mejores propiedades de retención de agua/aceite y propiedades de gelación, y puede usarse como ingrediente proteico para productos de origen vegetal como el yogur de planta.

4.2 aplicación de complementos nutricionales

Los fideos hechos de cereales son uno de los alimentos básicos de la dieta asiática, pero carecen de lisina en su composición nutricional. Debido a que las proteínas de las legumbres son ricas en lisina, muchos estudiosos las utilizan como suplementos nutricionales en la producción de fideos, lo que mejora significativamente la textura de los fideos al tiempo que aumenta su valor nutricional [69,70]. Diao et al. [71]encontraron que después de añadir 6% de proteína de frijol mung a la harina, la proteína de trigo y la proteína de frijol mung formaron una estructura de red densa, dando a los fideos las mejores propiedades de absorción de agua y de cocción. La proteína de mungo extrapor el método de precipitación ácida alcalsoluble tiene una estructura más abierta y una mejor retención hídrica, y puede ser considerada como una fuente de materias primas para complementos proteicos nutricionales para fideos.

4.3 aplicación en productos cárnicos

Ya en 1996, algunos estudiosos añadieron proteína de frijol mung a las salchichas de pescado y encontraron que de 1% a 2% de proteína de frijol mung puede reducir significativamente el efecto de la desnaturalización térmica de la proteína de pescado en las salchicy mejorar significativamente la dureza y la textura de las salchicde de pescado [72]. Kudre et al. [73]encontraron que con el aumento de la concentración de proteína de frijol mungo añadi(0 a 1,5%), se inhibió significativamente la hidrólisis proteica en el gel de surimi de sardina y se formó una red de gel más fuerte con las miofibrilas, mejorando aún más la fuerza y la textura del gel. Debido a que la proteína del frijol mungo extranaturalmente tiene una estructura relativamente intacta y propiedades de gel superiores, es el método de extracción preferido para su uso como aditivo cárnico Método de extracción de elección.

5 perspectivas

En los últimos años, la proteína del frijol mungo ha sido preferida por los académicos debido a su bajo precio y disponibilidad, composición balancede aminoácidos y baja alergenicidad. La composición de las subunidades, la estructura y las características funcionales de la proteína del mungo se han ido dilucidando poco a poco y los métodos de extracción de la proteína del mungo se han ido haciendo cada vez más abundantes. Sin embargo, los métodos industrializados de extracción de proteína de mungo que son respetucon el medio ambiente, bajos en consumo de energía, tienen una alta tasa de extracción de proteínas y son bajos en desnaturalización todavía requieren más investigación.

Al mismo tiempo, es necesario profundizar en la investigación sobre el impacto de los diferentes métodos de extracción de la proteína del mungo en la estructura y propiedades funcionales de la proteína del mungo. Aunque la proteína de mungo se ha utilizado en productos de origen vegetal, suplementos nutricionales y aditivos de productos cárnicos, todavía hay mucho espacio para la exploración para analizar y abordar racionalmente las ventajas y desventajas de los diferentes métodos de extracción de proteína de mungo, y para fortalecer la aplicabilidad de los métodos de extracción a las aplicaciones de la industria alimentaria.

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