Estudio del polvo de proteína de arroz Soluble

La proteína de arroz es una proteína altamente nutritiva. Tiene una composición completa de aminoácidos esenciales, pero es relativamente deficiente en lisina y treonina en comparación con la proteína animal. Debido a que las proteínas vegetales y las proteínas animales tienen sus propias características y los efectos nutricionales son diferentes, es ideal consumir estos dos tipos de proteínas en una proporción equilibrada. Los estudios clínicos en los Estados Unidos han demostrado que menos del 1% de los pacientes altamente alérgicos de aproximadamente 700 casos de alergias hereditarias son alérgicos a la proteína del arroz, y las alergias a la proteína del arroz rara vez se reportan en pediatría [1-2].

Precisamente debido al alto valor nutritivo y a la hipoalergenicidad de la proteína de arroz, tiene unas perspectivas de desarrollo particularmente buenas en el mercado alimentario. Sin embargo, debido a que la solubilidad de la proteína de arroz extrausando el método del solvente es muy baja, la preparación del polvo soluble de proteína de arroz generalmente utiliza el método enzim. Sin embargo, el precio relativamente elevado de las enzimas utilizadas en la preparación enzimdel polvo de proteína de arroz ha limitado enormemente su aplicación [2]. La proteína de arroz es hidrolizpara producir péptidos bioactivos, que tienen una actividad fisiológica especial y pueden regular el cuerpo#39;s actividad vital. La mayoría de estos péptidos bioactivos existen en un estado inactivo en la cadena larga de proteínas. Su actividad fisiológica sólo se hace evidente cuando son hidrolizados enzimáticamente a una longitud adecuada [3].

Investigación nacional y extranjera sobre elModificación de la proteína de arrozSe ha centrado principalmente en la modificación química y enzim, y también ha habido investigación sobre la modificación física.

1 modificación física

La modificación física se refiere al uso de métodos tales como procesamiento mecánico, congelación, extru, campos magnéticos, campos eléctricos, campos sonoros, ultrafiltración, radiación de baja dosis, y la adición de pequeñas moléculas sustancias anfifílicas para mejorar las propiedades funcionales de las proteínas [4]. Yang Huili et al. [5] utilizaron tecnología de circulación ultrasónica para tratar el aislado de proteína de soja. El estudio demostró que con una potencia de ultrasonidos de 320 W y un tiempo de ultrasonidos de 15 min, la capacidad emulsificante se incrementó en un 17% y la estabilidad emulsificante se incrementó en un 49%.

Cuando la potencia ultrasónica fue de 960 u 800 W y el tiempo ultrasónico fue de 15 min, la capacidad de espumy la estabilidad de espumalcanzaron su máximo, respectivamente, 70% y 7% mayor que la proteína no tratada con ultrasonido; Cuando la potencia ultrasónica fue de 640 W, la hidrofobicidad del aislado proteico de soja alcanzó su máximo, un incremento del 39% en comparación con el tratamiento no ultrasónico. Kato et al. [6] sometieron el arroz a un tratamiento de alta presión. Cuando la presión alcanzó 100~ 400 MPa, la cantidad de proteína alergénica en el arroz disuelto fue de 0,2-0,5 mg (proteína) /g (arroz); Cuando la presión alcanzó 300-400 MPa, la cantidad disuelfue de 0,5 mg de proteína /g (arroz); Cuando la presión excedía 500 MPa, la cantidad disuelno aumentaba. La modificación física tiene las características de efectos secundarios tóxicos mínimos, bajo costo y corta duración de acción, pero rara vez se usa debido a su falta de efecto obvio.

2 modificación química

La modificación química involucra principalmente la introducción de varios grupos funcionales en la proteína, tales como grupos hidrofílicos y lipofílicos, grupos cargados negativamente, grupos disulfur, etc., y el uso de la actividad química de ciertos grupos en la cadena lateral de la proteína para mejorar la estructura, hidrofobicidad y carga electrostática de la proteína con el fin de cambiar sus propiedades [4,7]. En la actualidad, los métodos de modificación química comúnmente utilizados incluyen: deamidación, acilación, glicosilación, fosforilación, alquilación y modificación lipofílica. Los informes sobre la modificación química de la proteína de arroz se centran principalmente en la desamidación, acilación, glicosilación, fosforilación y alquilación.

2.1 modificación de la deamidación

La modificación por deamidación es un método comúnmente utilizado en la modificación de proteínas vegetales. En comparación con las muestras de proteínas no modificadas, las proteínas modificadas con deamidación tienen diferentes grados de mejora en la solubilidad, la emulsificación y la estabilidad de la emulsión, la espuma y la espuma, y la retención de agua [8]. Yi Cuiping et al. [9] estudiaron el efecto de la modificación de la desamidación en la solubilidad de la proteína de arroz. El estudio encontró que cuando el grado de desamidación era de 0-63.5%, la solubilidad de la proteína de arroz aumentaba linealmente con el grado de desamidación a 99.4%; Cuando el grado de desamidación superó el 63,5% y alcanzó el 66,2%, la solubilidad de la proteína de arroz aumentó ligeramente. El grado de deamidación aumentó linealmente hasta el 99,4%; Cuando el grado de desamidación superó el 63,5% y alcanzó el 66,2%, la solubilidad de la proteína de arroz disminuyó ligeramente. Chen Zhicheng [10] modificó la proteína de arroz por desamidación ácida, y usó experimentos ortogonales para optimizar las condiciones para la modificación ácida de la proteína de arroz: 50 g/L contenido de proteína de arroz, 0.3 mol/L concentración de ácido clorhídrico, 3 h tiempo de reacción, y 85 ℃ temperatura de reacción.

2.2 modificación de la glicosilación

Después del injerto de modificación de proteínas y polisacáridos, su funcionalidad se mejora notablemente, principalmente en términos de solubilidad en agua y propiedades emulsificantes [11]. Du Yansu et al. [12] utilizaron una reacción de Maillard de método seco al glusilato de gluten de salvado de arroz modificado, e investigaron el efecto de la relación de masa de gluten y carragenano y el tiempo de reacción en el proceso de reacción de injerto y las propiedades funcionales del producto injertado. Los resultados mostraron que a una relación de masa de gluten a carragenano de 1:2, una humedad relativa de 79%, temperatura 60 °C, reacción durante 24 h, el grado de injerto del producto alcanzó 28. 84%; En comparación con el gluten, la solubilidad, las propiedades emulsionantes y la estabilidad de la emuldel producto injerto se incrementaron en 2. 04 veces, 4. 84 veces y 0. 63 veces, respectivamente.

2.3 modificación de fosforilación

La modificación de la fosforilación de proteínas es el uso selectivo de grupos activos proteicos, como Ser, Thr -OH y Lye − -NH2, que están cerca de un grupo fosfato, introduciendo así un gran número de grupos fosfato, la introducción de grupos fosfato aumenta la protein's electronegatividad, aumentando así la repulelectrostática entre las proteínas, hacilas más dispersas en el sistema proteico, y aumentando su solubilidad y estabilidad de agreg[13-14].

Shen Shiqiang et al. [15] usaron un cociente molar bajo de oxicloruro de fósforo/proteína para fosforilar la proteína de soja aislada. Los resultados mostraron que cuando las condiciones óptimas de proceso fueron: concentración del aislado de proteína de soja 4%, tiempo de reacción 30 min, volumen de oxicloruro de fósforo 0,20 mL y pH 10,00, el punto isoeléctrico del aislado fosforilado de proteína de soja disminuyó de 4,25 a 3,75. Volumen 0,20 mL, pH 10,00, el punto isoeléctrico del aislado fosforilado de proteína de soja se redujo de 4,25 a 3,75, y su solubilidad y capacidad emulsificante mejoraron significativamente. Li Hongju et al. [16] utilizaron semillas de pino rojo como materia prima y proteína aislada modificada de piñpiñpiñrojo con tripolifosfato sódico (STP). Las condiciones óptimas de disolución para la proteína aislada de piñpiñrojo modificada fosforilada fueron: la temperatura de reacción fue de 45 °C, el pH fue de 8,5, la fracción de masa de STP fue de 7% y el tiempo de reacción fue de 75 min. Bajo estas condiciones, la solubilidad del aislado protede piñpiñpuede alcanzar el 80,2%.

Modificación de 3 enzimas

La modificación enzimutiliza enzimas para cambiar los residuos de aminoácidos y las cadenas polipeptídicas de las proteínas, causando cambios en su estructura, mejorando así sus propiedades funcionales y nutricionales. Los principales métodos de modificación enzimson covalente cross-linking, hidrólisis, desamidación y fosforilación [17]. El uso de enzimas para cruzar proteínas para mejorar las propiedades funcionales de las proteínas del arroz es mejor que el uso de métodos de modificación química porque las condiciones requeridas para los métodos enzimson más suaves, son más específicas, no producen sustancias tóxicas, y los consumidores sienten que la modificación enzimes más "natural" [18].

La modificación enziminvolucra principalmente la escisión específica de las cadenas peptídicas por las enzimas, de modo que los residuos de aminoácidos hidrofóbicos que fueron originalmente expuestos en el exterior de la proteína#39;s estructura superior se escinden, aumentando así la solubilidad de la proteína [19]. Ren Wencong et al. [20] utilizaron la modificación alcalde de la proteasa y determinaron las condiciones óptimas del proceso de hidrólisis enzimpara la harina de soja desnaturalizada a alta temperatura utilizando el índice de solubilidad de nitrógeno como indicador a través de un solo factor y experimentos de superficie de respuesta. Las condiciones fueron las siguientes: pH 9.0, concentración de sustr8.56 g/100 mL, cantidad de enzima 13.004. 69 U/g de proteína, temperatura 59. 10 ℃, tiempo 20. 47 min, grado de hidróli15. 86%.

 Xueguo Dong et al. [21] usaron proteasa alcalpara modificar la proteína dregs del arroz. Los resultados mostraron que las condiciones enzimóptimas fueron la cantidad de enzimas [E]/[S] = 1%, pH 8.0, temperatura 65°C, relación sólido-líquido 1:5. Bajo estas condiciones, la solubilidad, las propiedades emulsionantes y las propiedades espumde de la proteína de arroz fueron mejorsignificativamente. Chen Ji-wang et al. [22] mostraron que los péptidos de arroz obtenidos por hidrólisis alcalde proteasa de proteínas de arroz tienen buena solubilidad y baja visco, y pueden ser ampliamente utilizados en la industria alimentaria. Zheng Mai et al. [23] usaron una proteasa compuesta para hidrolizar el polvo de proteína de cereal a fin de obtener un polvo de proteína de cereal soluble con un grado de hidrólisis de 25 a 30%.

4 perspectivas

En la actualidad, la modificación química y la modificación enzimson los principales métodos utilizadosModificar la proteína de arroz. La modificación química tiene el peligro oculto de los residuos de reactivos químicos, por lo que la modificación enzimse ha convertido en el foco de la investigación sobre la modificación de la proteína de arroz. Las tasas de hidrólisis de las proteínas modificadas enzimáticamente no son muy altas, generalmente como mucho del 30% al 35%, lo que es un gran desperdide recursos. Con el fin de aumentar el grado de hidrólisis de las proteínas y permitir que los ingredientes activos se utilicen en mayor medida, métodos de modificación biológica, tales como la interacción de varias enzimas se pueden utilizar para hidrolizar la proteína de granos y frijoles, de modo que la velocidad de hidrólisis de la proteína del grano se puede aumentar y sus ingredientes activos pueden ser utilizados más plenamente por el cuerpo. La proteína se hidroliza en pequeños péptidos moleculares, y su solubilidad está garantizada, mejorando así la desventaja de la mala palatabilidad de los alimentos de grano.

Referencias:

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