¿Cuál es la propiedad de la proteína de soja en polvo?

Lunsoja es una importante fuente de proteínas vegetales y cultivos oleaginosos. La soja genéticamente modificada importada por China se utiliza principalmente para la extracción de aceite, y su harina de soja se utiliza para la alimentación animAl.La harina de soja de soja no genéticamente modificada producida en el país después de la extracción de aceite se puede utilizar para preparar aislado de proteína de soja, concentrado de proteína de soja, harina de soja desgras, etc., y entrar en la cadena alimentaria [1-3].

La proteína en soya se encuentra principalmente en el cuerpo proteico del tejido foliar de la partícula de semilla, representando cerca del 40% de la materia seca total de la semilla [4,5]. Se puede dividir en cuatro componentes de acuerdo celsu coeficiente de sedimenta una fuerza iónica de 0,5 mol/L: 2S,7S,11Sy 15S [6]. También se puede dividir en proteínas estructurales, proteínas de almacenamiento y proteínas metabólicas como las enzimas que regulan el metabolismo, sintetizsustancias de almacenamiento y crear estructuras celulares de acuerdo celsu función [7]. Entre ellas, 7S y 11S sellas principales proteínas de almacenamiento en soya, representando cerca del 80% del contenido proteico total [8]. Además, una proteína de membrana, las proteínas lipofílicas (LP), se ha encontrado en los últimos años durante el aislamiento de la proteína de soja. Este componente es un complejo formado por proteínas de Unión a aceites como globulina, − -conglicinina y globulina de aceite, y fosfolípidos [9,10].

La composición y función deComponentes de la proteína de sojaTienen un efecto significativo en la calidad sensorial de la soja o de los productos proteicos de soja como el tofu, la leche de soja y la carne vegetal [11-13]. Wang Xibo etAl.[14] mostraron que la calidad del tofu es mejor cuando el contenido relativo de aminoácidos que contienen azufre en la proteína de soja es superior a 2%, la proporción de 11S a 7S es superior a 1,88 y el contenido relativo de estructuras paralelas plegadas es superior a 39,96%.

Andrew etAl.[15] analizaron los efectos del contenido de proteína de soja y la composición de la subunidad de globulina en las propiedades de gel del tofu y mostraron que cuanto más alto es el contenido de proteína, más duro es el tofu. La supresión de 11 la ausencia de la subunidad SA4 se correlaciona positivamente con la dureza de tofu y la retención de agua. Zhang etAl.[16] revisaron los efectos de la calidad de la materia prima y las condiciones de procesamiento sobre el tofu en los últimos años, y mostraron que la calidad del tofu se relaciona principalmente con la globulina de soja y la − -conglicinina. Generalmente, la globulina de soja afecta la dureza del tofu, mientras que la − -conglicina afecta la elasdel tofu. Por lo tanto, la relación de 11S a 7S puede considerarse como un indicador para seleccionar variedades adecuadas para la producción de tofu.

Este artículo revisa el estado actual de la investigación de la composición eestructuralde la proteína de soja, se centra en elProceso de preparación de proteína de soyaComponentes, y resume la funcionalidad de los diferentes componentes de la proteína de soya. El objetivo es proporcionar una referencia para el control de calidad de soja o productos proteicos de soja.

1 estructura de los componentes proteicos de soya

La globulina 11S es la globulina más abundante en la soja. Se compone principalmente de glicina, que contiene más aminoácidos que contienen azufre. Su peso molecular oscila entre 320 a 375 kDa. Su estructura es un hexamer hueco compuesto por cinco subunidades en condiciones neu[17]. Cada subunidad está formada por un polipéptido ácido y un polipéptido básico Unidos por un enlace disulfur. El punto isoeléctrico es pHes de aproximadamente 5,8 [8,18,19]. La globulina 7S se compone principalmente de − -conglicinina, − -conglicinina y globulina alcal7s [8]. Entre ellos, la − -conglicinina es el principal componente de la globulina 7S,con un peso molecular de aproximadamente 180-210 kDa. Existe en la forma de un trímero bajo condiciones neuy está formado por la agregde tres subunidades, −, − ', y −, a través de interacciones hidrofóbicas. Los puntos isoeléctricos de − y − 'son 5.2 y 5.3, respectivamente, mientras que la subunidad − está compuesta de cuatro componentes componentes − 1- − 4 [5, 20-22].

 La estructura de la − -conglicinina es particularmente especial, ya que las subunidades β y α 'tienen una región extendida, además de la región central, y las tres subunidades son n-glicosiladas, es decir, los N-termini de las tres subunidades están vinculados a los glicanos de alta manosa. Esto la hace muy diferente de la globulina soluble de soja [21,23-25]. Las temperaturas de desnaturalización de 11S y 7S también difieren en diferentes experimentos. Generalmente, la − -conglicinina se desnaturaliza a 68-72 β C,y la globulina de soja se desnaturaliza a 86-90°C[9,26]. La relación de las proteínas 11S a 7S en semillas de soya generalmente varía de 0.5 a 1.3, dependiendo del ambiente de crecimiento y genotipo [27-29].

Además, el contenido de 15S es mínimo, alrededor del 5%, pero el análisis cromatode gel de filtración de su peso molecular indica que la proteína 15S puede ser considerada un dímero compuesto por subunidades de globulina 11S [8,30]. La proteína 2S se compone principalmente de factores anti-nutricionales como los inhibidores de tripsina (inhibide tripsina Kunitz). Aunque su contenido es de solo 8%, puede desencadreacciones alérgicas en el tracto respirhumano y por lo tanto debe ser eliminado [8]. LP contiene aproximadamente 70% de proteínas y 10% de lípidos, compuesto principalmente de lipoxigenasa y proteínas de membrana [9,19].

Las proteínas se pueden dividir según su peso molecular en proteínas oleaginosas del cuerpo oleoso (24 y 18 kDa), proteínas de la vacuola (34 kDa), así como subunidades y polipéptidos de las proteínas 7S y 11S,que representan alrededor del 60% del total de las proteínas LP [9]. Las proteínas en LP son menos sensibles a Coomassie colorazul brillante, por lo que SDS -PAGEno puede ser utilizado para cuantiaproximadamente su composición proteica. Mashahiko etAl.[19] solo cuantificó las proteínas de Unión a lípidos que no fueron eliminadas por hexano durante el desengrasen 2008 usando el método de Kjeldahl y la cromatode capa fina, y finalmente mostró que 7S, 11S y LP represent23%, 46% y 31% del contenido proteico total de la harina de soja desgrasada, respectivamente.

2 preparación de fracciones proteicas de soja

Actualmente, los principales productos proteicos comerciales de soja son la harina de soja desgras, el concentrado proteico de soja y el aislado proteico de soja (SPI). Entre ellas, el aislado proteico de soja tiene el mayor contenido proteico, con más del 90%; El concentrado de proteína de soja es el segundo, con cerca del 70%; La harina de soja desgrassolo ha tenido la mayor parte de los lípidos retirados de la materia prima, dejando cerca del 50% de componentes no proteicos como los polisacáridos, pero es la materia prima para el aislado proteico de soja [5]. Senembargo, los métodos de extracción para 7S, 11S y LP están todavía lejos de cumplir con las normas de producción en línea de montaje. Los procesos de extracción y parámetros para los tres componentes proteicos se muestran en la figura 1 y tabla 1 respectivamente.

Inicialmente, Nagano etAl.[31] propuun esquema de purificación para 7S y 11S por primera vez con el fende determinar los parámetros reológicos dinámicos del gel de globulina de soja 7S. El método utiliza harina de soja desgrascomo materia prima, que se mezcla con agua destil, se deja repoa temperatura ambiente durante 1 h, y luego se centrifudespués de que los componentes insolubles han sido eliminados por tami. Después de la centrifugación, el bisulfito de sodio se añade al sobrenadante a una concentración de 0,98 g/L para ajustar el pH a 6,4.

El sobrennatante se almacena durante la noche en un baño de hielo, se centrifude nuevo, y el precipitobtenido en este momento se considera que es de 11. El sobrenadante es entonces 0,25 mol/L de solución de NaCl y ajustado a pH 5.0, centrifude nuevo; El sobrennatante después de la centrifufue mezclado con 2 veces el volumen de agua destilpara ajustar el pH a 4.8, centrifude nuevo, y el precipiten en este momento fue 7S globulina. Las tasas de extracción de 11S y 7S en la harina de soja desgrasobtenida por este método son de 10% y 6% respectivamente, y la pureza puede alcanzar más del 90%. Entre ellos, 0,25 mol/L de NaCl, pH 5,0 y 4°C se consideran las mejores condiciones para separar la proteína 7S, mientras que el bisulfito de sodio actúa como agente reducpara aumentar la tasa de extracción de proteínas [32]. Este método sienta las bases para el esquema básico de separación de "precipitación ácida en tres pasos" de la proteína de soja.

Desde 1992, muchos estudios se han dedicado a optimizar la extracción de proteína de soja, basándose principalmente en la influencia de la temperatura, pH y fuerza iónica sobre la conformación proteica durante el proceso de extracción [31,33-35]. Deak etal. [33] utilizaron CaCl2 en lugar de NaCl para simplificar el proceso de extracción. Debido a la diferencia en la densidad de carga superficial, los iones de calcio son más propensos a unirse a 11S a pH 6.4. Aunque este método mejora el rendimiento proteico, la pureza fue baja. Liu etal. [34] seleccionel tipo de solución de extracción alcalina, el pH de la solución alcal, la temperatura de extracción, la relación entre harina de soja desgrasy tampón Tris-HCl y bisulfito de sodio (SBS) como los cinco factores, y llevaron a cabo experimentos de optimización de un solo factor en orden de contenido de proteínas 11S y 7S, pureza y tasa de extracción como indicadores. Los resultados mostraron que el uso de 0.3Mde buffer Tris-HCl como solución de extracción puede aumentar significativamente el rendimiento de 11S y 7S en 2.01 y 1.16 puntos porcentuales, respectivamente.

Durante el proceso de aumento del pH de la solución alcalina de 7,5 a 9,0, el rendimiento y pureza de las dos proteínas primero aumentó y luego disminuyó. El efecto de extracción fue mejor a pH 8.5. La temperatura de extracción se refiere a la temperatura de la solución alcalina. Durante el proceso de aumento de la temperatura de 25 °C a 45 °C,el rendimiento de las dos proteínas aumentó significativamente, y luego disminuyó significativamente entre 45 °C y 65 °C. Comparado con Nagano etal. [31], el efecto de extracción a temperatura ambiente fue mejor, pero 45 ~55℃ no alcanzaron la temperatura de desnaturalización de las dos proteínas; Y el aumento de la masa de tampón requerida por unidad de masa de harina de soja es el método más simple y más eficaz para aumentar la solubilidad de proteínas y, por lo tanto, el rendimiento y la pureza, pero esto también debe tener en cuenta la capacidad del recipiente utilizado y no es adecuado para su uso en la producción; Romper enlaces disulfurpor SBS para reducir la agregde proteínas también puede mejorar la solubilidad, pero a medida que la concentración de SBS aumenta, el rendimiento, el contenido de proteínas y la pureza de las dos proteínas primero aumentan y luego disminuyen la tendencia, y el valor máximo se alcanza a una concentración de 0,01 mol/L.

Sobre esta base DenJalal Ud et al. [36] observaron en 2021 la influencia de las condiciones de pretratamiento y del tipo de materia prima en el efecto de extracción, y recuperaron el producto intermedio obtenido por precipitación ácida secundaria para la extracción de proteína 11S. Los resultados mostraron que el pretratamiento de granos de soja, harina de soja desgrasy proteína aislada de soja con fitasa puede mejorar significativamente la pureza de 11S y 7S. Entre ellas, la extracción de 11S con proteína aislada de soya es la más efectiva, con una pureza de hasta el 97,16% y un rendimiento de hasta el 48,92%. Sin embargo, el rendimiento de 7S disminuyó significativamente después del tratamiento enzimático.

De hecho, no sólo hay proteínas 7S y 11S en el aislado proteico de soja, sino también un gran número de proteínas de membrana alrededor del cuerpo proteico de la semilla y del cuerpo oleoso [9]. Estudios previos han demostrado que la proteína de soja extrapor este método de precipitación ácida tiene mal sabor, y algunas proteínas que se unen a los lípidos, es decir, LP,permanecen [32]. Inspirado en esto, Mashahiko et al. [19] se centró en la reacción de LP durante la extracción de proteínas y diseñó un nuevo método de extracción para garantizar la calidad de las proteínas.

El método utiliza harina de soja desgrasa baja temperatura precalenta 70-80°C como materia prima. El método difiere significativamente de Nagano&#Método 39;s en el que se utiliza ácido sulfúrico diluido e hidróxido de sodio de 5 mol/l para ajustar el pH; La proteína 11S se extrae después de que el pH se ajusta a 5,8, y luego se ajusta a 5,0 y luego a 5,5 antes de la centrifupara extraer LP. Finalmente, el pH se ajusta a 4.8 para obtener proteína 7S; No se requieren grandes cantidades de sal y refrigeración para el proceso de separación. La clave de este método para la extracción de proteínas lipofílicas es que el LP es fuertemente hidrofóbica y por lo tanto fácilmente sometido a salar. A pH 5.0, tanto LP y 7S están en un estado insoluble, y en 5,5, 7S se disuelve mientras LP permanece insoluble. Además, el precalentamiento puede asegurar la extracción de 7S y 11S, pero una temperatura demasiado alta reducirá la tasa de extracción de LP. El descubrimiento de LP indirectamente explica el fenómeno de las impurezas bajas de 11S y 7S extraídos por métodos anteriores, y también llevó a algunos investigadores a empezar a explorar su funcionalidad.

3 propiedades funcionales de las fracciones proteicas de soja

Las condiciones de procesamiento pueden hacer que las proteínas cambien de su estado natural a un estado intermedio y eventualmente sean completamente desnaturalizadas, y por lo tanto su funcionalidad [37]. Durante este proceso de transformación, el peso molecular y la estructura primaria de la proteína generalmente permanecen sin cambios. Los principales cambios se reflejan en los cambios en la composición de aminoácidos superficiales causados por cambios en la estructura secundaria y terciaria de la proteína, que proporcionan condiciones para las interacciones proteína-proteína y proteína-otros componentes. Por lo tanto, el estado natural de una proteína no determina su cuadro funcional completo. También es necesario entender el comportamiento de transición estructural de las proteínas durante el plegamiento y el despliegue en entornos tales como soluciones, interfaces y geles.

3.1 solubilidad

La solubilidad de una proteína es generalmente la función primaria que debe ser investigada para la producción de productos tales como geles, emulsiones y bebidas. Se puede expresar como el porcentaje de nitrógeno total en una muestra que está en un estado soluble en una solución específica. La solubilidad no sólo está relacionada con la composición de aminoácidos, la secuencia, el peso molecular y la conformación de proteínas de la proteína en sí, sino también con factores ambientales como la fuerza iónica, pH y temperatura [38,39]. Basado en la estructura de la proteína, se puede especular que el polisacárido unido al N-terminal de la − -conglicina bajo condiciones neulo hará más soluble en agua. Este resultado ha sido confirmado en la literatura [40,41].

Jiang et al. [40] usaron la misma harina de soja desgraspara preparar SPI y tres tipos de proteínas: 11S y 7S. Las muestras resultantes se dispersaron en una concentración de 20 mg/ml en una solución de fosfato sódico a pH 7,0,10 mM. Al ajustar el pH de la dispersión, se demostró que 7S tenía la mayor solubilidad (90%) a pH 7.0, seguido por SPI (80%) y 11S (60%). Las curvas de solubilidad de las tres proteínas muestran un patrón en forma de u en función de pH.7S y SPI ambos tienen la solubilidad más baja en torno a pH 4.5, mientras que 11S alcanza su solumás baja en pH 5.0, lo que indica que los puntos isoeléctricos de 11S y 7S están alrededor de pH 4.5 y 5.0, respectivamente. Además, la solubilidad de las tres proteínas muestra una tendencia decreciente a medida que aumenta la concentración de sal. 

Bajo las condiciones de 0mol/L-0.1mol/L-0.6mol/L NaCl, la diferencia en los cambios de solude 11S y 7S fue 82,2%-82.0%-53.7% y 93.9%-88.7%-8.2% respectivamente. Esto está relacionado con el efecto iónico del NaCl. En el punto isoeléctrico (pH 4-5), Na+ y Cl - interactúan con los grupos cargados en la superficie de la proteína, que pueden formar una capa de electrones dobles en la interfaz de solución de cristal, aumentando así la solubilidad aparente de la proteína de soja. Fuera del punto isoeléctrico, altas concentraciones de iones pueden neutralizar las cargas heteroeléctricas en la proteína y así reducir la ganancia de carga neta causada por el ajuste del pH de la solución.

La solubilidad de la proteína de soja también se ve afectada por el comportamiento de agregtérmica. Algunos estudios han propuesto el modelo de agregde nuclede Lumry-Eyring, que sugiere que la agregde proteínas consiste en múltiples etapas, incluyendo cambios conformacionales, pre-nucleación, nucleación agregada irreversible, aumento de la agreg, y la autoasociación de los agregados [42-44]. Tang Chuanhe et al. [41] mostraron que después del precalentamiento a 80 °C,el SPI solo exhibiun pico endotérmico correspondiente a 11S a 97,6 °C pico endotérmico, lo que puede ser debido al hecho de que 7S se desplegcompletamente a 80 °C y formó un agregado más estable con 11S. Jian et al. [21] demostraron además la diferencia en el comportamiento de agregentre − -conglicinina y glicinina durante el calentamiento. La solubilidad de − -conglicinina se mantuvo básicamente sin cambios durante el calentamiento de 50 β C a 100 °C,mientras que la solubilidad de glicinina disminuyó con el aumento de la tendencia de temperatura. Cuando la globulina de soja y la − -conglicinina se mezclan en una proporción de 4:1, 2:1 y 1:1, respectivamente, los agregados complejos se vuelven más pequeños y la solubilidad aumenta con la adición de − -conglicinina.

Las interacciones hidrofóbicas pueden ser la principal fuerza impulsora para la agregde proteínas [45]. El mecanismo de agregtérmica de las dos proteínas se muestra en la figura 2. Cuando se produce la agreg, para la − -conglicinina, una vez que los residuos hidrofóbicos están cubiertos y se forman agregados, los polisacáridos y los grupos hidrofílicos en la superficie proporcionan fuerzas repulsivas para inhibir a otros monómeros de acercarse; Sin embargo, hay más aminoácidos hidrofóbicos en el polipéptido básico de la globulina de soja, por lo que se desarrollará para exponer sitios más activos. Aunque algunos de los sitios activos están cubiertos durante el proceso de agregación, aún existen residuos hidrofóbicos en la superficie de los agregados, haciendo que los sitios activos continúen agregándose.

En presencia de − -conglicinina, los residuos hidrofóbicos en la superficie de los agregados de globulina ya no están cubiertos, sino que los grupos hidrofílicos de − -conglicina, que termina el proceso de agreg. Además, el comportamiento de agregtérmica de estas proteínas también es dependiente de la concentración. El aumento de la concentración proteica reduce el espacientre las proteínas, promoviendo eficazmente la agreg[46,47]. Ye Rongfei et al. [48] mostraron que la solubilidad de SPI en diferentes concentraciones después del tratamiento térmico a 80 °C,100 °C y 120 °C disminuyó con el aumento de la concentración de proteínas. Chen Nannan et al. [49] creyeron que la Unión espontánea de la proteína de soja natural en concentraciones altas conduce a la formación de agregados con un radio de giro más grande y interacciones proteína-proteína más fuertes.

Las mejoras en los procesos de mejoramiento y extracción de proteínas han proporcionado una mejor manera de obtener una proteína de soja con un mayor grado de pureza. Yuan etal. [50] usaron soja desgrascomo materia prima, y obtuvieron con éxito tres subunidades de − -conglicinina con alta pureza: − (91,4%), − (95,0%), y − '(92,1%) por cromatode flujo rápido de diá-sepharose combinado con cromatode afinidad de iones metálicos inmoviliz. 1%. Sobre esta base, He Xiuting et al. [25] mostraron que la agregtérmica de la proteína 7S está dominada principalmente por la subunidad −, y la agregtérmica de la proteína 11S está dominada por el polipéptido básico.

El área de pico del pico cromatográfico correspondiente al componente con un mayor peso molecular (> 669 kDa) durante el calentamiento de la subunidad β a 50-90 °C aumentó significativamente, mientras que la distribución del peso molecular de las subunidades α y α 'básicamente no cambió con el calentamiento; Algunos polipéptidos ácidos de la proteína 11S no se agregaron en absoluto durante el calentamiento, mientras que una gran cantidad de materia insoluble se produjo después de calentar a 90 °C durante 30 min durante la extracción de polipéptidos básicos. Los resultados de la dispersión dinámica de la luz muestran que el tamaño de partícula de 11S y polipéptidos ácidos aumentó de 50°C a 90°C,con el diámetro promedio de los dos aumentando de 56 nm a 158 nm (11S) y 79 nm a 112 nm (polipéptidos ácidos), respectivamente. El tamaño de partícula de 7S aumentó menos durante el calentamiento (de 29 nm a 44 nm). Las subunidades y α 'permanecieron estables a alrededor de 29 nm a todas las temperaturas, mientras que el diámetro medio de la subunidad Ζ alcanzó los 70 nm a 50 β C y aumentó a 158 nm a 90 °C. Por lo tanto, las subunidades β en 7S son más propensas a agreg.

Comparando los resultados de la hidrofobicidad de la superficie entre diferentes subunidades de proteínas y polipéptidos, la hidrofobicidad de la superficie H0 de 11S es de aproximadamente 5000 a 60°C, y luego aumenta bruscamente con el aumento de la temperatura, alcanzando un pico de 12000 a 80°C. La H0 de los polipéptidos ácidos cambia ligeramente durante el calentamiento, y también alcanza un pico de 4200 a 80°C. Los picos de H0 de 7S, subunidad β, y subunidades α y α calenta a diferentes temperaturas fluctúan alrededor de los picos de 8000, 7800 y 6000, respectivamente. Además, la hidrofobicidad de la superficie de la proteína, subunidades y péptidos aumentó rápidamente durante los primeros 10 minutos de calentamiento.

Estas conclusiones son similares a las de Jian et al. [21], es decir, las moléculas de proteínas globulares primero sufren una transición de plegamiento, y después de calentar a la temperatura de desnaturalización durante un cierto período de tiempo, la estructura globular se despli, exponiendo más residuos hidrofóbicos y aumentando la hidrofobicidad de la superficie. Esta diferencia en el comportamiento de agregtérmica de subunidades y polipéptidos puede estar relacionada con la composición de aminoácidos de la estructura primaria de la proteína. Por ejemplo, los polipéptidos básicos que contienen más aminoácidos hidrofóbicos como Val, Leu y Ala pueden formar agregados insolubles a temperatura ambiente [51]. La subunidad β también contiene más aminoácidos hidrofóbicos y tiene solo un n-ligado a los glicaltos de manosa en la región de extensión de su estructura, pero las subunidades α y α 'cada una contiene dos, por lo que la subunidad β es más propensa a agregque las subunidades α y α'. Por lo tanto, la solubilidad de la globulina de soja es grandemente afectada por la temperatura, y la solubilidad de la − -conglicinina es grandemente afectada por la fuerza iónica.

3.2 gelación

El Gel es un estado especial de la materia entre los Estados sólido y líquido. La mayoría de los alimentos se pueden comer en estado gel. Cuando las interacciones intermoleculares de una solución de proteína aumentan, el grado de reticulaumenta hasta cierto punto y la solución se transforma en un gel [37]. El proceso básico de formación de un gel de proteína de soja inducido por el calor es el siguiente: la proteína de soja disperen en agua primero forma un sol en la forma de una forma fuertemente rizada. A medida que la temperatura aumenta, la proteína gradualmente se desnaturaliza y se despli. Los agregados se forman entre moléculas adyacentes, mientras que la alta temperatura acelera el movimiento molecular. Las interacciones hidrofóbicas entre proteínas se vuelven más frecuentes, y después de alcanzar el equilibrio, se forma un gel con una cierta estructura de red, quedando parte del agua libre atrapada en la red de gel [52]. Durante este proceso, las interacciones covalentes como los enlaces disulfurjuegan un papel principal, mientras que las interacciones no covalcomo los enlaces de hidrógeno y la repulelectrostática también existen [37]. Las concentraciones de proteínas críticas para 11S y 7S para formar geles a 100 °C en un tampón fosfato de 35 mM(pH 7,6) son de 2,5% y 7,5%, respectivamente [53]. Los termogeles 11S se forman principalmente a través de enlaces disulfure e interacciones electrostáticas, mientras que los termogeles 7S se forman a través de enlaces de hidrógeno [16]. Por lo tanto, las condiciones de pH y temperatura también pueden afectar a la estructura y propiedades del gel al influir en los agregados proteicos [54,55].

Se puede deducir de la mayor agregación de geles de globulina de soja inducidos por el calor que el módulo de almacenamiento también debe ser relativamente grande. Renkema et al. [56] confirmaron esta conclusión. Los resultados de exploración de temperatura de geles inducidos por el calor preparados a partir de la misma soja con globulina de soja (pureza 95%) y − -conglicinina (pureza 60%) mostraron que el G' La globulina de soja y los geles de − -conglicinina al final del enfriamiento fueron de 4000 Pa y 2500 Pa a pH 3,8, y 7400 Pa para el primero y 5400 Pa para el segundo. El estrés de ruptura de los geles de proteína 11S a pH 3,8 y 7,6 también es significativamente mayor que el de los geles de -conglicinina, 46,2 y 18,1 kPa para el primero y 2,1 y 2,2 kPa para el segundo. La diferencia en el módulo de almacenamiento de los dos geles de proteínas también puede deberse al diferente contenido de aminoácidos que contienen azufre. La proteína 11S tiene de 3 a 4 veces más metionina y cisteína por unidad de proteína. La metionina y la cisteína son 3-4 veces más abundantes en la proteína 11S que en la proteína 7S [57], por lo que 11S tiene una red de reticulmás fuerte durante la formación del gel.

Eduarda et al. [58] también mostraron que el módulo de almacenamiento de energía de geles inducidos por el calor no está directamente relacionado con la relación de 11S a 7S (R2 < 0,50), y también depende del contenido de una subunidad A3 ácida con un bajo contenido de residuos de cisteína. Los resultados reológicos dinámicos de geles inducidos por el calor de proteínas de soja aisladas de 11 diferentes soja globulina y − - conglicinina de soja deficiente en subunidad y una soja normal compuesta por proteínas mostraron que cuando la subunidad A3 representa menos del 2% del contenido total de proteínas, el contenido de subunidad 11S se correlaciona con el G' (R2 > 0.967).

 Cuando la subunidad A3 representa menos del 2% del contenido proteico total, hay una correlación entre el contenido de subunidad 11S y el G' Valor del gel completamente formado (R2 > 0.967). Cuando la subunidad A3 representa más del 2% del contenido proteico total, no hay correlación entre el G' Valor del gel completamente formado y composición de la proteína de soja. Tampoco hay diferencia significativa en el módulo de almacenamiento de gel entre variedades con alto contenido de 11S y variedades con bajo contenido de 11S. En otras palabras, la proteína 7S es el principal monómero estructural del gel inducido por el calor, que puede ser causado por un desarrollo insuficiente de la proteína 11S a 90 °C. Esto es similar a los hallazgos en tofu Research, donde se encontró una correlación entre la composición de la subunidad 11S y la dureza del gel [15,59]. Además, dado que el despliegue de proteínas es un requisito previo para la formación de gel, se puede predecir que la temperatura de gelación de la − -conglicinina, que tiene una temperatura de transición de calor más baja, es menor que la de la globulina de soja (G''/G'=1). La temperatura de gelación de las variedades con mayor contenido de 7S es 74,2-82,2 °C, mientras que la de las variedades con mayor contenido de 11S es 86,2-90,2 °C.

3.3 propiedades reológicas

Las pruebas reológicas pueden destruir la estructura del material mediante la aplicación de una gran tensión o frecuencia, lo que refleja la transición de fase de la materia prima durante el procesamiento en cierta medida. Se caracteriza por parámetros tales como visco, módulo de almacenamiento, módulo de pérdida, y par [60-62]. Por ejemplo, si la viscode la proteína es demasiado alta, a menudo se forman grumos durante el procesamiento que no se pueden disolver. Obviamente, los cambios en las propiedades reológicas de los materiales se ven afectados no sólo por los parámetros del proceso, sino también por la composición del propio material.

Murillo et al. [60] mostraron que para productos proteínicos de soja extrucon alta humedad, el gradiente de velocidad causado por la diferencia de viscoes la clave para la formación de estructuras fibrosas. Patrick et al. [63] mostraron que los resultados del escaneo en estado estacionde cuatro geles de proteína aislada de soja con básicamente la misma fuente y contenido proteico (más del 90% de la materia seca total) mostraron que, en las mismas condiciones, las viscosidades complejas a 60 s eran de 44 kPa·s (SPI 1), 43 kPa·s (SPI 2), 34 kPa·s (SPI 3) y 14 kPa·s (SPI 4), diferencia que puede atribuirse a los diferentes grados de desnaturalización causados por diferentes procesos de extracción [64].

En este experimento, el contenido proteico del concentrado proteico de soja fue de cerca del 67% de la materia seca total, pero bajo las mismas condiciones, su visco(101 kPa·s) fue más del doble de la del aislado proteico de soja [63]. Esto indica que la mayor proporción de otros ingredientes tales como polisacáridos en la materia prima también tiene un efecto sobre la visco, que es similar a los resultados de Zhang Wei et al. [65] en el estudio de proteínas vegetales extrudadas. El ≥ H del aislado proteico de soja es 0,72 J/g. La proteína de soja aislada y la harina de gluten se mezclaron con almidón de trigo, almidón de maíz, fécula de patata, almidón de batata, almidón de tapioca, almidón de frijol, almidón de guisante, amilopectina de patata y amilopectina de maíz (proteína de soja aislada: almidón de gluten = 65:15:20) y se mezclaron con 9 tipos de almidón (almidón de trigo, almidón de maíz, almidón de patata, almidón de tapioca, almidón de frijol de maíz, almidón de guisante, amilopectina de patata, amilopectina de maíz). El − H del polvo mezclado varió de 1,24 a 2,42 J/g, y la viscode la mezcla cuando se extruvarió de 308,70 a 633,61 Pa·s. El ≤ H y la viscode la mezcla se correlacionpositivamente (P < 0.05).

La mayoría de los estudios discuten la influencia de las propiedades fisicoquímicas de los componentes de las proteínas en la formación de la estructura del gel, pero esto no es suficiente para explicar el cambio de comportamiento durante el procesamiento del gel [66-69]. Mellema et al. [70] propusieron por primera vez que las proteínas desplegadas están interconectadas. 

La mayoría de los estudios discuten la influencia de las propiedades fisicoquímicas de los componentes de las proteínas en la formación de la estructura del gel, pero esto no es suficiente para explicar el cambio de comportamiento durante el procesamiento del gel [66-69]. Mellema et al. [70] propusieron por primera vez que la curvatura y el modo de conexión de las cadenas formadas por la interconexión de proteínas desdobldeterminan la forma en que el gel se deforma microscópicamente. Por ejemplo, el principal modo de deformación de geles con cadenas curvas es la flexión, mientras que las cadenas rectas e interconectadas se deforman por estiramiento. Sobre esta base, Renkama [71] demostró que cuanto más doblada es la cadena de proteína, mayor es la tensión cuando el gel se rompe, porque la cadena doblada debe endereprimero antes de romper. Wenjie Xia et al. [72] demostraron mediante pruebas de cizaleoscilde gran amplitud que la viscointrínseca y la fuerza de interacción intermolecular de los termogeles formados a partir del aislado de proteína de soja, la proteína enriqucon 11S (contenido de 11S 72,1%, contenido de 7S 3,3%) y la proteína enriqucon 7S (contenido de 7S 30,4%, contenido de 11S 4,2%) difieren en términos de viscointrínseca y la fuerza de las interacciones intermoleculares de los termogeles resultantes.

A una baja concentración de proteínas (6%), la relación entre los tres G' Los valores son los siguientes: proteína enriqucon 11s (600 Pa) > Aislado proteico de soja (300 Pa) > Proteína enriqucon 7s (60 Pa). El G' El valor a una concentración proteica más baja refleja la viscointrínseca de la fase dispersa cuando no hay o hay pocas interacciones tales como coliy aglomeración entre moléculas. Por lo tanto, la viscointrínseca de la proteína enriqucon 11s es más fuerte, seguida por la proteína de soja aislada. Sin embargo, las interacciones intermoleculares de la proteína enriqucon 7s son más fuertes, lo que puede ser reflejado por la G' curvas de concentración de proteínas de las tres proteínas. La pendiente de la curva correspondiente de la proteína enriqucon 7s es la más grande (281,25).

A continuación está la proteína de soja aislada (266.67), y la proteína enriqucon 11 es la más pequeña (150), es decir, por cada aumento unitario en la concentración de proteína, la proteína enriqucon 7 tiene un mayor grado de coliy agregmolecular, y G' Aumenta más rápido. Esto puede ser debido al insuficiente despliegue de la globulina de soja, y la estructura rígida de las partículas de globulina inhiel cross-linking intermolecular [73,74]. Para el gel de proteína rica en 7s, puede ser debido a la mayor flexibilidad de la − -conglicinina, que forma partículas más ramicon interconexiones más cercanas. A medida que la cepa aumenta, las partículas inicialmente disocise entrelazarán entre sí para formar nuevos grupos [75]. Los resultados de la microscopia de escaneo láser confocal y la microscopia electrónica de barrido en este experimento mostraron que el aislado de proteína de soja y el gel rico en 11 tenían redes relativamente densas compuestas de agregados más grandes, mientras que el gel de proteína rico en 7 era más áspero y más irregular, compuesto de partículas más pequeñas con más ramas [76].

4 conclusión

Aunque la soja es ampliamente utilizada en la producción de alimentos en China, debido a la diversidad de sus componentes y procesos de extracción, las empresas todavía dependen de la selección empírica para la regulación de la calidad del producto. La correlación entre la composición, la estructura, la funcionalidad y la calidad sensorial de las materias primas es todavía relativamente vaga. Este trabajo aporta conocimiento acerca de la composición y producción industrial de la proteína de soja en los últimos años, enfocándose principalmente en la introducción de procesos de extracción de proteínas y su funcionalidad. Aún existen lagunas en el aislamiento e identificación de los componentes de soya y los medios para caracterizar la funcionalidad de las proteínas. Además, con el fin de lograr la producción verde y reducir las emisiones de carbono, se debe fomentar el uso de subproductos como el okara y la harina de soja, por ejemplo, mediante el uso de la cocción por extrupara producir productos cárnicos vegetarianos, el desarrollo de péptidos activos de soja y la producción de productos plásticos a base de biotecnología.

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