¿Qué es la ficocianina?

Spirulina es un género de cyanobacteria phylum, clase cyanophyceae, orden de los organismos segment, y trematophyceae familia. Se trata de un alga procariótica filamentosa, multicelular y espiral con alto contenido proteico y rápida reproducción [1,2]. Espirulina incluye varias cepas como Arthrospira platensis, Arthrospira maxima, y Arthrospira salina. Espirulina es rica en proteínas, grasas, vitaminas, minerales, clorofila, beta-caroteny polisacáridos, y es un alimento ideal y recurso médico para los seres humanos [3].

Espirulina contiene ficocianinaUna importante proteína pigmentpara la captación de luz, que se compone principalmente de ficocianina (PC), alopficocianina (APC) y ficoeritrina (PE). Las ficobiliproteínas son un recurso proteico seguro y no tóxico. No sólo son un valioso recurso comestiy de proteínas en la naturaleza, sino que también tienen ventajas en la investigación de la teoría original de la fotosíntesis. Espirulina polisacáridos y ficocianina son sustancias activas importantes en espirulina [4]. En los últimos años, la investigación llevada a cabo tanto a nivel nacional y en el extranjero ha demostrado que la espirulina tiene una variedad de funciones, incluyendo anti-fatiga, anti-radiación, anti-viral, anti-tumor, anti-alergia y propiedades de mejora de la inmunidad, lo que significa que la espirulina y sus ingredientes activos tienen amplias perspectivas de aplicación en la investigación y desarrollo de alimentos funcionales [5].

Ficocianina es un tipo de pigmento auxiliar fotosintético comúnmenteSe encuentra en células de cianobacteri. Es una proteína pigmentespecial compuesta de un compuesto de tetrapirrol de cadena abierta y una proteína deshidrogenasa Unidas por un enlace de cadena de azufre [6]. Su investigación teórica y sus aplicaciones han recibido una amplia atención en los últimos años. El contenido de ficocianina en espirulina es tan alto como 10% a 20%, y es un pigmento natural importante para la fotosíntesis en las células espirulina. Puede transferir energía luminosa al fotosistema II con casi 100% de eficiencia durante la fotosíntesis [7,8]. Ficocianina puede ser ampliamente utilizado como un pigmento natural en industrias tales como alimentos, cosméticos y colorantes. Ficocianina también tiene una fuerte fluorescencia y se puede utilizar para hacer reactivos fluoresc, sondas fluoresc, trazfluoresc, etc, que se utilizan en la medicina clínica, inmunoquímica, y campos de investigación de ingeniería biológica [9,10]. Como un importante ingrediente fisiológicamente activo, también se puede convertir en medicamentos para la salud. Ficocianina es también un fotosensibiliideal sin efectos secundarios tóxicos [8].

Debido a las buenas perspectivas de desarrollo de ficobiliproteínas y su alto contenido en espirulina, la investigación sobre ficobiliproteínas en espirulina se ha convertido en un punto caliente en la investigación de proteínas de algas. Este documento presenta el progreso de la investigación de espirulina ficobiliproteínas en los últimos años en términos de extracción, purificación, propiedades fisicoquímicas, actividad fisiológica, etc.

1

La extracción de espirulina ficocianina se divide a menudo en dos procesos: disolución de proteínas y precipitación de proteínas. Ficocianina es una proteína intracelular. Para disolverlo, la pared celular y la membrana celular deben romperprimero para que se disuelva en la solución de extracción en un estado disuelto. La investigación actual indica que la extracción de espirulina proteína está todavía en la etapa de investigación experimental, y los métodos de extracción no son los mismos. Zheng Jiang [11] resumió los métodos de interrupción celular como: congelación y descongelación repetida, tratamiento con reactivos químicos, hinchazón, ultrasonidos y métodos de triturde tejidos. Hay 5 métodos, y los métodos de precipitación de proteínas son: salado, crist, precipitación de punto isoeléctrico y métodos de ultrafiltración.

1.1 Entre los métodos de interrupción celular, el método de hinchazón tiene un ciclo de extracción largo, y el método ultrasónico tiene una tasa de extracción pobre. Por lo tanto, los métodos más comúnmente utilizados son el método de congelación y descongelación repetida y el método de tratamiento de reactivos químicos, pero también hay ciertas diferencias entre los dos. Lin Hongwei [12] et al. utilizaron dodecilo sulfato de sodio (SDS) para destruir la membrana celular de Arthrospira platensis para extraer ficobiliproteínas, con una tasa de extracción de hasta 98%, que fue significativamente mejor que el grupo control extraído por el método de congelación y descongelación. Zhang Yifang [13] y otros utilizaron una combinación de KCl y lisozima para extraer ficobiliproteínas de las paredes celulares de espirulina, logrando una tasa de rotura de paredes de más del 95%. En comparación con el método de congelación y descongelación, llegaron a la conclusión de que el método de congelación y descongelación sólo es adecuado para la preparación de pequeñas cantidades de muestras, y es difícil congelar y descongelar rápidamente grandes cantidades de muestras. El método de reactivo químico hace más difícil purila proteína más tarde debido a la adición de reactivos químicos, y una operación inadecuada puede causar fácilmente la desnaturalización de proteínas. El método de congelación y deshielo es simple y cómodo de operar. Por lo tanto, el método de congelación y descongelación es más comúnmente utilizado en experimentos para extraer pequeñas cantidades de ficobiliproteínas.

1.2 En la operación real, varios métodos se utilizan a menudo en combinación para disolficobiliproteínas tanto como sea posible. Por ejemplo, Gao Tianrong [14] y Wang Yong [15] utilizado repetidas congelación y descongelación y ultrasonido para romper las paredes celulares de espirulina. Lin Hongwei [12] y otros utilizaron un método de lavado y congelación y descongelación cíclica para extraer espirulina ficobiliproteínas. Los resultados mostraron que el rendimiento de extracción utilizando Tween 20 como reactivo de extracción fue del 65,1%, superior al método de congelación y descongelación cíclica en solución buffer.

Después de la interrupción celular, la ficobiliproteína se disuelve en la solución de extracción. En este momento, es muy importante elegir un método apropiado para la precipitación. El método de precipitación de punto isoeléctrico utiliza la propiedad de las proteínas que tienen la solubilidad más baja en su punto isoeléctrico. Al ajustar el pH de la solución al punto isoeléctrico de la ficobiliproteína, la solubilidad de la ficobiliproteína se reduce y precip. Zhang Yifang [13] y Tang Zhaohui [16] han utilizado este método para precipficocianina. Sin embargo, se cree generalmente que ficocianina es sensible al pH, y un pobre control del pH durante la precipitación puede causar fácilmente la desnaturalización de proteínas. La literatura informa más sobre el uso de la salsalada para precipitar ficocianina, y su efecto de precipitación también es generalmente reconocido.

La solución de sulfato de amonio es una solución salina de uso común. Zhang Yifang [13] y otros también han utilizado soluciones salinas como sulfato de magnesio, fosfato de hidrógeno de diamonio y fosfato de dihidrógeno de amonio para comparcon la solución de sulfato de amonamonpara salar. Los resultados mostraron que el sulfato de amonio salsalera era eficaz, mientras que los otros métodos de salsalera eran menos eficaces. Sin embargo, hay varias opiniones sobre la concentración de salmuera de sulfato de amonio. En su mayoría, una solución de sulfato de amonio satural 50% se utiliza para la precipitación [4,12,17], pero algunos utilizan una saturdel 30% al 60% [15,18], y Lin Hongwei [19,20] incluso utiliza el 70% o el 80% de soluciones de sulfato de amonamonio. Hu Yibing [21] y otros utilizaron soluciones de sulfato de amonio de diferentes concentraciones para establecer un método de salsalgradual de gradiente para separar y purilas ficobiliproteínas del dinoflagellato, con buenos resultados. H. W. Siegleman [22] cree que salsalcon soluciones de sulfato de amonio de diferentes concentraciones también puede separar ficobiliproteínas de otras ficobiliproteínas, mientras que Peng Weimin [23] cree que es imposible separar ficobiliproteínas de otras ficobiliproteínas por salsalsulfato de amonio. Sin embargo, la extracción de ficobiliproteínas de espirulina siempre implica tratamiento con sulfato de amonpara obtener un extracto de ficobiliproteína crudo.

2 métodos de purificación

El extracto de espirulina proteína tiene un alto contenido de proteínas de impurezas, y la relación de pureza (A620/A280) de ficocianina debe estar por encima de 4,0 para ser de valor práctico [11]. Por lo tanto, el extracto crudo debe ser separado y puripara eliminar las proteínas de impurezas y aumentar la pureza de ficocianina. Los métodos de purificación actualmente reportados en la literatura incluyen la cromatode columna de hidroxiapati, cromatode gel, intercambio iónico, y la menos utilizada cromatode columna de tierra diatomeas. En aplicaciones prácticas, a menudo es necesario utilizar dos o más métodos al mismo tiempo para lograr mejores resultados.

Wei Ping [18] et al. pasaron el extracto crudo de ficocianina a través de columnas de adsorde DEAE-Sephadex A-25 e hidroxiapati(HA), respectivamente, y luego elula la fracción de ficocianina una vez más a través de una columna de HA y la pasó a través de una columna de G-150 para extraer ficocianina de Arthrospira maxima. Los resultados muestran que una ficocianina de grado de reacción con una relación de pureza de hasta 4,18 se puede obtener mediante el uso de una columna de hidroxiapatisecundaria casera, y una ficocianina con un solo componente se puede obtener mediante una posterior cromatode columna G-150.

Hu Yibing [21] y otros usaron cromatode hidroxiapatiy cromatode gel de Sephadex G-100 para obtener ficocianina con una relación de pureza mayor de 5.0. Yin Gang [24] y otros usaron cromatode gel de Sephacryl S-200 y cromatode columna de hidroxiapatipara aislar y purificianina de Spirulina platensis cultivada artificialmente, obteniendo ficocianina pura. Zhang Chengwu [4] y otros purificaron la ficobiliproteína dos veces por la cromatode columna de HA y luego puriuna una vez más por la cromatode columna de Sephadex G-100 y la filtración para obtener ficobiliproteína electroforeticamente pura. Yin Gang [25] y otros también estudiaron el uso de DEAE sepharosa F F intercambio iónico y adsorhidroxiapatipara aislar y purifibiliproteínas de Spirulina platensis. Las ficobiliproteínas fueron identificadas como electroforeticamente puras por enfoque isoeléctrico. Yin Gang [26] y otros utilizaron hidroxiapatita y Sephadex G-100 para cromatode columna para aislar y purificobiliproteína con una relación de pureza de 4,71.

Peng Weimin [23] y otros utilizaron cromatode columna de hidroxiapatipara purificobiliproteína de espirulina para obtener ficobiliproteína con alta pureza. Lin Hongwei [19,20] et al. primero utilizó una columna de diatomita 545 para eluir fraccionalmente y luego utilizó el intercambio iónico de diá-celulpara puriespirulina para obtener ficocianina con una relación de pureza de 4,1. Zhang Jianping [27] y otros usaron por primera vez la cromatode columna de hidroxiapatiy luego la cromatoen gel de dextrande de Sephadex G-150 para obtener una ficocianina más pura. Wang Yong [15] y otros estudiaron y establecieron un procedimiento de separación y purificación para Sephadex G-200, diae-sephadex A-25, HA, y Sephadex G-200. Los resultados de este método fueron ideales, con electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) mostrando una sola banda electroforética, y una relación de pureza de hasta 14, rompiel valor máximo anterior de 10 reportado tanto a nivel nacional como internacional. Este es también un ejemplo típico del uso combinado de múltiples métodos de purificación.

3. Physical cochemical property Research (en inglés)

Debido a las amplias perspectivas de aplicación de ficobiliproteínas, el estudio de sus propiedades fisicoquímicas se ha convertido en un tema importante en el desarrollo de espirulina. En los últimos años, la investigación sobre ficobiliproteínas ha profundizado en la composición molecular, y se ha hecho un progreso significativo en el estudio de otras propiedades fisicoquímicas.

3.1 investigación de la propiedad espectral

La espectroscopia es una de las características importantes de las ficobiliproteínas, y el estudio de las propiedades espectroscópicas proporciona una base importante para la identificación de espirulina ficobiliproteínas. Al mismo tiempo, la absorción máxima también se puede utilizar para la determinación del contenido proteico, proporcionando un método simple y eficaz para el control de calidad de productos ficobiliproteicos. Sin embargo, debido a las diferencias en ficobiliproteína entre diferentes cepas de espirulina y la diferente pureza de las muestras de ficobiliproteína utilizados por los investigadores, también hay diferencias en las propiedades espectroscópicas reportados.

Yin Gang [26] y otros han demostrado que el espectro ultravioleta visible de espirulina platensis phycocyanin tiene picos característicos de absorción en longitudes de onda de 278 nm, 360 nm, y 620 nm. Wei Ping [18] y otros encontraron que después de la purificación, la ficocianina de espirulina maxima tiene picos característicos de absorción a 620 nm y 348 nm después de escancon UV-Vis. Zhang Chengwu [4] y otros midieron la longitud de onda máxima de absorción de ficocianina puride Spirulina platensis a 620 nm mediante el escaneo con UV-Vis. Peng Weimin [17] et al. midió el pico máximo de absorción visible de la ficocianina de Spirulina platensis a 620 nm usando un espectrofotómetro de UV visible, y midió su pico de emisión de fluoresca temperatura ambiente a 645 nm usando un espectrofotómetro de fluoresc.

Wang Yong [15] y otros encontraron que la longitud de onda de absorción de ficocianina en espirulina tolerante a la sal a pH 7.0 es de 615 nm, y que a medida que el pH disminuye, el máximo pico de absorción visible de ficocianina se desplaza a una longitud de onda azul, y un cambio al rojo cuando el pH aumenta; El pico de excitación de fluorescencia de ficocianina bajo condiciones neutiene dos picos a 590 nm y 635 nm, y el pico de emisión de fluoresctiene sólo un pico a 650 nm. Zhang Erxian [28] y otros determinaron que el pico máximo de absorción de ficocianina está en 625 nm, y su pico de emisión de fluorescencia está en 648 nm. Yin Gang [24, 26] y otros también realizaron espectroscopia infrarroja en ficobiliproteínas y encontraron que las ficobiliproteínas tienen picos de absorción en 3200, 1650, 1550, 1100, 1050 y 650 cm-1, que proporciona una base más rica para la identificación de ficobiliproteínas.

3.2 composición de aminoácidos de ficobiliproteínas

El estudio de la composición de aminoácidos de la proteína es propicio para seguir explorando la estructura interna y los grupos activos de ficobiliproteínas, y también proporciona una base teórica para otras propiedades de ficobiliproteínas. Yin Gang [24, 26], Liu Qifang [29], Li Jianhong [9], y otros han estudiado la composición de aminoácidos de ficobiliproteínas en espirulina. Los resultados muestran que la composición de aminoácidos de ficobiliproteínas en espirulina de diferentes cepas es básicamente la misma.

Zhang Chengwu [4] y otros analizaron la composición de aminoácidos y el contenido de la espirulina platensis ficobiliproteína y concluyó que, a excepción de triptófano, que no se midió, ficobiliproteína contiene 14 aminoácidos, sólo trazcantidades de histidina y prolina, y carece de metionina. Peng Weimin [17] utilizó cromatolíquida de alto rendimiento para analizar la composición de aminoácidos de ficocianina en Spirulina platensis. Los resultados mostraron que la composición de aminoácidos de ficocianina y ficocianina era similar, siendo la fenilalanina la más abundante, seguida por el ácido aspártico, ácido glutámico y tirosina, mientras que la prolina yla histidina eran menos abundantes. Al mismo tiempo, la relación de aminoácidos ácidos a aminoácidos básicos en ficocianina es de 2,14, que es mayor que el 1,92 en otras ficocianinas. Por lo tanto, ficocianina se considera una proteína ácida, lo que también explica por qué el punto isoeléctrico de ficocianina es menor que el de otras ficocianinas, como se informa en la literatura [29].

3.3 caracterización bioquímica

3.3.1 punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico es una de las propiedades más prominentes de las proteínas. Los puntos isoeléctricos reportados de espirulina ficocianina varían, pero todos están entre 3,4 y 4,8 [4, 13, 24, 26, 29]. Esto puede ser debido a las diferencias en las propiedades de ficocianina en diferentes cepas de espirulina, y otra razón es que ficocianina de diferentes puridades afecta a la consistencia de los resultados de la medición. Los resultados de la investigación también encontró que el punto isoeléctrico de ficocianina es generalmente más bajo que el de otras ficocianina, que puede estar relacionado con la composición de aminoácidos en la proteína [17].

3.3.2 estudio de las subunidades de ficocianina

La investigación actual sugiere que las ficobiliproteínas se componen de dos subunidades con diferentes pesos moleculares, − y −, y son por lo general hexámeros de dos subunidades (− −)6 [15]. Sin embargo, actualmente hay diferentes opiniones sobre el peso molecular de las subunidades. Zhang Chengwu [4] et al. usaron 12% de sodio dodecilo sulfatopoliacrilamida gel electroforesis (SDS-PAGE) para analizar ficobiliproteínas puri. Encontraron que la ficobiliproteína de Spirulina platensis consta de dos subunidades, − y −, y que sus pesos moleculares son de 14.500 α y 15.000 β, respectivamente. Zhang Erxian [28] midió el peso molecular de las dos subunidades de ficobiliproteína para ser 1 4900μ y 17200μ. Peng Weimin [17] realizó un análisis de regresión utilizando como parámetros la tasa de migración relativa (X) de una proteína estándar Y el logaritmo de su correspondiente peso molecular (Y). La ecuación de regresión resultante es: Y = 1.0228X + 5.1255 (R2 = 0.9889). El peso molecular calculado de la subunidad α de la ficobiliproteína en el blunt-cap espirulina es de aproximadamente 16,3 K D, y el peso molecular de la subunidad β es de aproximadamente 18,9 K D, que es similar a los informes en la literatura [30,31].

3.4 estabilidad de ficobiliproteína

Zhang Yifang [13] cree que la ficocianina es estable por debajo de 40°C. A 45°C, su pigmento comienza a descompon, la densidad óptica de la solución disminuye gradualmente, y a 50°C, la densidad óptica disminuye rápidamente. A 70°C, la densidad óptica de la solución es 75% menor que el valor original. Una solución de azúcar puede mejorar la estabilidad térmica de ficocianina. La luz tiene un efecto relativamente pequeño sobre la ficocianina. Después de 60 horas de exposición a la luz a 5000 lux, la densidad óptica de la solución pH 5 permanece sin cambios. Los estudios también han demostrado que las ficobiliproteínas son estables entre pH 4.0 y 8.5, sin cambio en la densidad óptica. El color de la solución se aclara cuando el pH es mayor que 8.5 o menor que 4.0. Los resultados de investigación anteriores muestran que las ficobiliproteínas son sensibles a la temperatura y el pH, pero no a la luz. Este hallazgo es de gran importancia para el control de las condiciones durante la extracción, purificación y preservación de ficobiliproteínas.

4 investigación sobre la actividad fisiológica

La ficocianina es uno de los ingredientes activos importantes en la espirulina. La investigación clínica ha demostrado que la ficocianina en espirulina puede mejorar el cuerco's promover la regeneración celular animal, e inhibir el crecimiento de células cancerosas [32]. Por lo tanto, es de gran importancia para seguir estudiando la actividad fisiológica de ficocianina. En la actualidad, la investigación se centra principalmente en el estudio de la actividad contra el cáncer, y se han hecho algunos progresos en el estudio de otras actividades.

4.1 investigación sobre la actividad contra el cáncer

Dong Qiang [33] y otros estudiaron la actividad anticancerosa de ficocianina (PC) en células HeLa usando dos métodos. El experimento demostró que el PC tiene un efecto inhibitorio significativo sobre el crecimiento de las células HeLa, y cuando la concentración de PC es de 80 mg·L-1, la tasa de inhibición de las células cancerosas alcanza el 31,0%. Shen Haiyan [34] y otros usaron un método de cultivo de agar semi-sólido y un ensayo MT T para determinar el efecto de la espirulina ficocianina en el crecimiento de las líneas celulares de leucemia humana HL-60, K-562 y − -937. Los 3 tipos de células tumorales se trataron con diferentes concentraciones de espirulina ficocianina en condiciones de cultivo in vitro. Los resultados mostraron que espirulina ficocianina tenía un grado variable de efecto inhibiten los 3 tipos de células tumorales, y hubo un efecto de dosis de concentración, con un fuerte efecto inhibitorio en concentraciones altas. Guo Baojiang [35] y otros estudiaron el efecto inhibitde la ficocianina selenizada extrade espirulina platensis cultivada enriqucon selenio en células de cáncer de hígado. Guo Baojiang [36] y otros también estudiaron el efecto inhibitde la ficocianina fotoinmovilizen la línea celular de cáncer de hígado 7402 in vitro. El experimento demostró que cuando la concentración inicial de ficocianina inmovilizera 20μg/w ell, la tasa de inhibición de 7402 células alcanzaba el 55%. A medida que la concentración seguía aumentando, la tasa de inhibición de las células cancerosas disminuía. Cuando la concentración de ficocianina alcanzó 0.5mg/w ell y 1mg/w ell, la tasa de inhibise recuperó a 55% y 66%.

Otras actividades investigación

Espirulina ficocianina también tiene cierta actividad en otras áreas. Wang Yuanxun [37] y otros encontraron que la alimentación de ratones con espirulina ficocianina extraído mejoró significativamente la resistencia al ejercicio. Zhang Chengwu [38] demostró en un experimento con animales que la espirulina ficocianina tiene efectos antirradiación, y los resultados también mostraron que la ficocianina puede promover la recuperación de la función hematopoyética en los animales irradiados. Tang Mei [39] y otros encontraron que la ficocianina puede promover la proliferación inducida por la fase de los linfocitos esplénicos normales de ratón, mejorar la capacidad hemolíde las células formadoras de spoy el contenido de hemolsina en el suero, y resistir significativamente el daño de hidrocortisona para el cuerpo 's función inmune.

Zhao Jingquan [40] y otros utilizaron cinética de reacción competitiva para estudiar el efecto carroñador de ficocianina en espirulina contra los radicales hidroxilo. Los resultados mostraron que la ficocianina tiene un fuerte efecto de eliminación de residuos en los radicales hidroxilo, y la constante de velocidad de reacción de eliminación de residuos medida fue entre (2.8-5.6) − 109L · mol-1 · S-1. Tang Mei [41] y otros estudiaron el efecto de espirulina ficocianina (PC) en la función de los linfocitos periféricos humanos. Los resultados mostraron que el AP puede promover el efecto del PHA en la estimulación de la transformación linfocítica, y existe una relación dosidependiente. PC puede restaurar la capacidad de las células T para formar rosetas E después del daño de ciclofosfami, especialmente la capacidad de formar rosetas E activas (Ea).

Los estudios experimentales han demostrado que la espirulina ficocianina tiene actividades fisiológicas tales como anti-tumor, anti-radiación, anti-fatiga, mejora de la inmunidad y la eliminación de radicales libres, lo que proporciona una base importante para la toma de decisiones en el desarrollo de espirulina en los campos de alimentos funcionales y productos farmacéuticos.

5 investigación sobre productos de ficocianina [42,43]

La ficocianina es un ingrediente activo importante en la espirulina y sus propiedades físicas y químicas únicas son valoradas en la investigación de desarrollo de productos. La escuela de ciencias de la vida de la universidad de Pekín utiliza espirulina lodos para preparar y purificianina monómeros, que se acoplcon anticuerpos DFI puri. Los conjugfueron purificados para obtener anticuerpos marcados con ficocianina como sondas fluoresc. El Instituto de metalurgia química de la Academia China de ciencias y el Instituto de oceanología de la Academia China de ciencias también han llevado a cabo investigaciones sobre el desarrollo de marcadores fluorescentes y reactivos de diagnóstico para ficobiliproteínas, y la investigación sobre reactivos de diagnóstico y kits de diagnóstico (detección, etiquetado y técnicas de detección de reactivos fluorescentes). Se espera obtener una tecnología y un popular kit de diagnóstico del antígeno de superficie del virus de la hepatitis B marcado con ficobiliproteína que pueda reemplazar a otros marcadores fluorescentes y marcadores enzim. Al mismo tiempo, espirulina proteína ha hecho un gran progreso en la investigación de alimentos, especialmente la investigación de alimentos funcionales. Ya hay más de 10 tipos de tabletas y cápsulas de espirulina en China, que han sido aprobados por el Ministerio de salud como productos para la salud de acuerdo con diferentes funciones. Sin embargo, dado que la extracción de espirulina proteína se encuentra todavía en la etapa de investigación experimental, no existe un método de proceso adecuado para la producción industrial, haciendo que la espirulina proteína sea cara y limitando su aplicación en cierta medida.

6

La investigación sobre espirulina en China comenzó en la década de 1970. Aunque se han producido avances significativos en los últimos 30 años, la mayor parte de la investigación se encuentra todavía en fase de laboratorio. Según informes de la literatura, es difícil extraer y puriel ingrediente activo espirulina ficocianina, y tomará algún tiempo para desarrollar un proceso de producción maduro. Tampoco hay muchos alimentos funcionales basados en espirulina ficocianina, y la investigación y el desarrollo en el campo farmacéutico está todavía en su infancia. Por lo tanto, en los próximos años, la investigación y el desarrollo de ficocianina se centrará en las siguientes áreas: 1. Explorar un método para la producción industrial de grandes cantidades de ficocianina para reducir su costo y promover su desarrollo y utilización generalizada. 2. Sobre la base de los resultados de la investigación sobre la actividad de la ficocianina, ampliar el desarrollo de ficocianina de alimentos funcionales a los productos farmacéuticos y el desarrollo de reactivos de diagnóstico médico para desarrollar aún más su valor de utilización. Tercero, continuar llevando a cabo investigaciones en profundidad sobre las propiedades físicas y químicas de la ficocianina y establecer un método de control de calidad sólido para proporcionar garantía de calidad para la investigación y la producción de productos de ficocianina, especialmente productos farmacéuticos.

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