¿De qué está hecha la alulosa en polvo?

La d-allulosa (D-psicoseo d-allulosa) es un monosacárido que se produce naturalmente en cantidades muy pequeñas. Es soluble en agua, metany etanol, pero no en acetona. Su punade fusión es 109 °C. D La alulosa es un diastereoisómero de D La fructosa en la posición C3 y el isómero de aldopentosa del raro azúcar D Allose (figura 1). (figura 1). Se encuentra en pequeñas cantidades en la naturaleza en higos, melaza de caña de azúcar, frutas secas, productos de azúcar, trigo y plantas en el género Tribulus.

La celulosa tiene propiedades beneficiosas especialesPara el cuerpo humano, como cero calorías, regulación de glucosa en sangre y anti-oxid. Su dulzura es similar a la de la sacarosa (70%), y se considera el sustituto de la sacarosa con mayor potencial de aplicación a gran escala [1]. En comparación con D Fructosa y D La glucosa, D La allulosa puede generar más antioxidantes, que pueden mantener el estado antioxidante de los alimentos durante mucho tiempo y preservar el sabor, color y textura de los alimentos [2-4].

Además, también tiene un efecto significativo en las plantas. Investigadores de la universidad de Kagawa en Japón encontraron que la d-allulosa puede inducir cultivos como el arroz para defenderse de las plagas y regular el crecimiento de las plantas [1]. En 2011, la administración de alimentos y medicamentos de los Estados Unidos (FDA) determinó que la d-allulosa es generalmente reconocida como segura (GRAS) para alimentos. La d-allulosa puede utilizarse como edulcorante o como componente de aditivos alimentarios, y tiene amplias perspectivas de aplicación en los campos de la dieta, la medicina de la salud y la agricultura. Como un nuevo tipo de edulcorante funcional, su enorme valor comercial y perspectivas de mercado están a la espera de desarrollarse. Este artículo revisa el progreso de la investigación de las propiedades fisicoquímicas, el proceso sintético y la modificación genética de la d-allulosa, y discute las perspectivas de desarrollo de la d-allulosa con la d-allulosa 3-epimerasa como objeto para predecir las perspectivas de desarrollo de la d-allulosa y proporcionar una referencia teórica para las futuras tendencias de investigación.

1 Destrategia de síntesis de la celulosa

D  El químicoSíntesis de lu celulosaUtiliza principalmente glucosa como materia prima, molibdato como catalizador, y pasa por catálisis química, separación cromatográfica y purificación, concentración y cristalización para preparar cristald Allulose [5]. Bilik etAl.[6] catalizaron la producción de D Fabricación a partir de Fructosa mediante la adición de iones molibdato a una solución ácida. Sin embargo, la mezcla obtenida sólo contenía 0,5% D allulosa Solo contenía 0,5%, y la mezcla también contenía 4,5% de D-sorbitol, 1,0% de d-tagatosa y otras sustancias. El rendimiento era bajo, y había muchos subproductos, que no conducía a la posterior separación y purificación. McDonald [7] usó un método químico de tres pasos para convertir la oxidy reducción de 1,2:4,5-di-o-isopropilidenebeta-d-fructofuranosa para producir D Allulose.

D ö ner [8] Herd Fructosa en una mezcla de etanol y trietilamina para preparar D allulose. Casi todos los métodos químicos para preparar D La allulosa tiene problemas tales como el bajo rendimiento, las engorrosos operaciones de separación subsecu, la fácil contaminación de metales pesados y aguas residuales ácidas, y muchos subproductos. En comparación con la síntesis química, el método biológico respetuoso con el medio ambiente se ha convertido en un nuevo foco de investigación. El método biológico para sintetizar D Fabricación en la cual: La fructosa como sustry cataliza la D − psico3 − epimerasa (enzima DPE) o D − tagatose 3 − epimerasa (enzima DTE) para realizar una reacción D − psicose 3 − epimerasa en D  La fructosa se produce por una reacción de diastereoisomeri. Debido al alto contenido de fructosa D en el sistema de producto, el producto necesita ser separado y puripor resina de intercambio iónico para obtener el producto finAl.En comparación con el método químico, la síntesis biológica de la celulosa no sólo es de bajo costo, sino también segura y respetuosa con el medio ambiente, y es menos probable que cause contaminación, por lo que tiene amplias perspectivas de desarrollo.

Biosíntesis de alulosa 2 D

2. 1 análisis de enzimas clave

En 1993, los académicos japoneses Izumori etal. [9] notificaron por primera vez la d-allulosa 3-epimerasa de Pseudomonas cichorii ST 24, que puede epimerizar la posición C3 de las cetosas. Esta enzima es más específica para la d-tagatosa, por lo que fue nombrada enzima DTE [10]. La enzima DPE de Agrobacterium tumefaciens puede catalizar específicamente d-fructosa (700 g/L) para obtener d-allulosa (230 g/L), con una tasa de conversión de 32,9% [11 12]. El rizobio del suelo (Sinorhizobium sp.) se vuelve permedespués del tratamiento con tolueno y cataliza 700 g/L D de fructosa (3,9 mol/L) para producir 37 g/L D de ácido aldónico en condiciones óptimas [13].

Jiang Bo's equipo en la universidad de Jiangnan se ha comprometido a la detección de la nueva D Variedades industriales de allulose. Ellos examinaron una cepa de una muestra de agua de un estanque de peces con una D alta Se identificó como Rhodobacter sphaeroides, nombrado Rhodobacter sphaeroides SK011. Esta cepa puede producir d-allulosa con un rendimiento de 6.54% cuando d-fructosa (36 g/L) se utiliza como sustr. Se infide de la investigación que la enzima DTE producida por Rhodobacter sphaeroides SK011 causa la diastereoisomeride d-fructosa en la posición C3 para producir d-allosa. Esta es la primera vez en China que se ha reportado una cepa con la capacidad de biotransformar la d-fructosa en d-allulosa [14]. En los últimos años, los investigadores en el país y el extranjero han descubierto sucesivamente DTE y DPE enzimas de diferentes cepas, estableciendo una base sólida de investigación para el trabajo posterior. La situación específica se resume en el cuadro 1.

Como puede verse en la tabla 1, el pH correspondiente a la máxima actividad enzimática de DTE de Dorea sp. DPE y R. sphaeroides es 6.0 y 9.0, respectivamente, y el pH correspondiente a la máxima actividad enzimática de otros DPE y DTE es 7.0~8.0. La temperatura correspondiente a la máxima actividad enzimde DTE de R. sphaeroides es de 40℃, mientras que la temperatura correspondiente a la máxima actividad enzimde DPE de T. primita's DPE y Dorea sp.'s DPE máxima actividad enzimcorresponde a una temperatura de 70 °C, y las temperaturas correspondientes a la máxima actividad enzimde otros DPE y DTE están entre estas dos temperaturas. La mayoría de los DPE exhialta actividad enzimen presencia de Co2+. A 60 °C, la vida media de la enzima DPE de C. cellulolyticum es de 408 min, que es por mucho la mayor estabilidad térmica reportpara DPE y DTE. La enzima F. plautii DPE cataliza la reacción de 750 g/L D fructosa a pH 7,0 y 65 °C durante 60 min, que puede producir 239 g/L D allulose, con una tasa de conversión de 32%, y una intensidad de producción de hasta 353 g/(L·h). El DPE de Desmospora sp. y el DPE de Dorea sp. tienen las tasas de conversión más altas para D fructosa y D allosa; Además, la reacción catalizada por las reacciones D fructosa y D allulose de d-fructosa y d-allulosa son reversibles. Curiosamente, la mayoría de DPE cataliza la producción de d-fructosa a partir de d-allulosa de 2 a 3 veces más eficiente que la producción de d-allulosa a partir de d-fructosa (a excepción de C. scindens DPE, que cataliza d-allulosa 7. 2 veces), indicando que la enzima es más conducente a la catálisis de D Allulose. Actualmente, la promoción de la producción industrial de D La allulosa sigue siendo un tema difícil y candente para los científicos, y la detección de una enzima catalítica eficiente adecuada para la producción industrial se ha convertido en un cuello de botella.

2.2 catálisis enzim/ celular

La tecnología de catálisis enzima-celular es muy importante en el campo de la biotecnología alimentaria. Participa en procesos que van desde la vinificación y la producción de queso a la industria láctea, panadería, procesamiento de carne, industria del almidón y azúcar, industria petrolera y pruebas de seguridad alimentaria, industria de bebidas y zum, etc. La mayoría de las enzimas pueden acelerar en gran medida el proceso de reacción sin afectar el equilibrio químico mediante la reducción de la energía de activación de la reacción química o la activación del sustr, lo que aumenta en gran medida la velocidad de reacción.

Estas ventajas son muy consistentes con el pensamiento de desarrollo de la industria alimentaria, y la tecnología de catálisis enzima-celular también se ha convertido en la tecnología principal para la producción industrial de d-allulosa. Bai Wei et al. [26] clonaron el gen DPE de Clostridiumcellulolyticum H10 y lo expresaron y purien B. subtilis. Bajo condiciones óptimas, 2,5 μg de la enzima puride DPE catalizó la producción de d-allulosa a partir de 500 μL de solución de d-fructosa (10 g/L) para producir d-allulosa, con una tasa de conversión de 27,3%.

La enzima DPE de A. tumefaciens (AtDPE) tiene una pobre estabilidad térmica. Después de ser modificada por la tecnología de ingeniería de proteínas, la enzima DPE puede catalizar la producción de 178 g/L de D-allulose a partir de 700 g/L de d-fructosa en condiciones óptimas de reacción, con una tasa de conversión del 25%; Mientras que la enzima AtDPE de tipo salvaje sólo puede producir 107 g/ L D Allulose [27]. El uso de células enteras para catalizar la producción de D Fabricación a partir de La fructosa es más conveniente que la catálisis enzim. El gen DPE del doble mutante I33L/S213C de A. tumefaciens fue expresado en E. coli. 4 g/L de la bacteria pueden catalizar 700 g/L de d-fructosa para producir 230 g/L de D-allulose, con una tasa de conversión del 33%. Sin embargo, cuando se utilizó extracto de enzima crudo en la reacción, sólo 182 g/L de D  Allulosa, con una tasa de conversión del 26% [28]. Además, después de que el gen DPE de C. cellulolyticum se expresen en E. coli, el caldo de cultivo podría catalizar directamente 750 g/L de d-fructosa para obtener 218 g/L de D-allulose, y la tasa de conversión alcanzó 29% [17]. Después de que el gen DPE de Clostridium bolteae fue expresado en E. coli, 2 g de polvo seco de células de C. bolteae catalizó la conversión de 750 g/L D de fructosa a 216 g/L D de ácido aldónico, con una tasa de conversión de 28,8% [16].

2. 3 tecnología de inmovilización

En comparación con las enzimas libres, las enzimas/células inmovilizpueden mejorar aún más la estabilidad de las enzimas, extender la vida útil de las enzimas, y tener ventajas en la separación del producto y la reutilización que las enzimas libres no pueden igualar. Por lo tanto, la producción industrial de d-allulosa a menudo utiliza enzimas inmovilizo tecnología celular inmoviliz. Itoh et al. [29]extraen DTE (PsDTE) de cultivos de Pseudomonas sp. ST 24 e inmovilizla enzima en granos de quitoperla BCW 2503 portadores.

Después de añadir la d-fructosa, alrededor del 20% de la fructosa se convirtió en d-allulosa después de 48 h de reacción. Después de una mayor optimización, las cuentas de quitoperla BCW 2510 PsDTE inmovilizpuede convertir el 25% de d-fructosa en d-alulosa después de reaccionar a 40 °C para 60 d [30]. En el proceso catalítico de DPE (AtDPE) en Agrobacterium tumefaciens, la adición de ácido bórico al sistema de reacción puede mejorar eficazmente la eficiencia de conversión de todo el proceso catalítico. Esto se debe a que la capacidad de Unión del ácido bórico a la d-allulosa es más fuerte que la del ácido bórico a la d-fructosa. En el proceso de reacción reversible, después de que el ácido bórico se une a la d-allulosa, la concentración de d-allulosa en el sistema disminuye. Con el fin de mantener el equilibrio de todo el sistema de reacción, más sustrato (d-fructosa) se mueve hacia la dirección hacia adelante (D-allulose) de la reacción. La concentración disminuye. Con el fin de mantener el equilibrio de todo el sistema de reacción, más sustrato (fructosa D) se mueve hacia la dirección hacia adelante de la reacción (lac).

Sin embargo, hay un límite a la cantidad de ácido bórico que se puede añadir. Cuando la relación molar del ácido bórico alcanza 0,6, la cantidad de d-alulosa producida alcanza un máximo. Cuando la relación molar excede 0,6, la cantidad de d-alulosa producida tenderá a disminuir [31]. Cuando se utilizan cuentas de duolita A568 como un portador de inmovilización, el rendimiento de d-allulosa (441 g/L) y la tasa de conversión de la reacción (63%) de AtDPE inmovilizcon la adición de ácido bórico son 2,3 veces mayores que los de AtDPE inmovilizsin ácido bórico, y la intensidad de producción es 1,3 veces mayor que la de la enzima inmovilizsin ácido bórico [32]. 3 veces [32].

Cuando la glucosa isomerasa GI de Thermus thermophilus y el mutante AtDPE (Ile33Leu/Ser213Cys) se fijsimultáneamente en la pared celular de las esporas de Saccharomyces cerevisiae, la tasa de conversión de catalizar la conversión de glucosa en d-allulosa fue del 12% [33]. El gen DPE de Ruminococcus sp. fue clonado y expresado en Bacillus pumilus. Después de que la solución de la enzima DPE fue purie inmovilizen en una resina de intercambio de aniones, la enzima inmoviliztodavía retuvo alrededor del 70% de su actividad enzimdespués de 10 usos repetidos, y la tasa de conversión de la reacción catalítica podría alcanzar el 26%. En comparación con el DPE producido por la bacteria original, la enzima DPE ha mejorado en gran medida la solubilidad de las proteínas, la actividad biológica y la expresión y la secreción en comparación con el DPE producido por la bacteria original [34].

3 métodos de ingeniería genética 

3.1 estructura enzimática

Con el fin de lograr la producción industrial de d-allulosa, los investigadores han diseñado genéticamente la enzima DPE utilizando técnicas de biología molecular para darle el potencial para su aplicación industrial. La estructura cristalina de la proteína de AtDPE se analizó utilizando la tecnología de difracción de rayos x, que puede explorar aún más el mecanismo catalítico de DPE. El modelado Molecular reveló que la AtDPE es una proteasa tetramérica compuesta por cuatro subunidades idénticas a, B, C y D, como se muestra en la figura 2(a) [35]. Cada subunidad está compuesta de 8 β -pliegues y 12 α -hélices, y los 8 β -pliegues están estrechamente rodeados por 12 α -hé, como se muestra en la figura 2(b) [35]. La enzima es una enzima dependiente de iones metálicos. Glu150, Asp183, His209 y Glu244 se unen a iones metálicos y forman el centro activo de AtDPE. Trp112, Glu156 y Arg215 son sitios clave para la Unión de la enzima al sustr[36]. La estructura tridimensional de P. cichorii DTE (PcDTE) muestra que PcDTE tiene un sitio catalítico y estructura espacial similar a AtDPE, y se compone de cuatro subunidades: Mol a, Mol B, Mol C y Mol D [21], como se muestra en la figura 3.

Choi et al. [36]se usó una PCR propensa a errores para mutar al azar AtDPE y se sometieron a exámenes de detección para dos cepas mutantes con estabilidad alta, Ser213Cys e Ile33Leu. Al mismo tiempo, una vida media de un doble mutante Ile33Leu/Ser213Cys (265 min) fue de 26, 9 y 4 veces la de AtDPE, Ser213Cys e Ile33Leu, respectivamente, lo que indica que la estabilidad térmica del doble mutante se puede mejorar sinérgica por mutación de superposición. A través del análisis de simulación molecular, Choi et al. [36] creían que el cambio en la estabilidad térmica de la cepa mutante puede deberse al aumento de los enlaces de hidrógeno y el apilamiento. Zhang et al. [37]estudiaron los efectos de diferentes aditivos en la estabilidad de almacenamiento del DPE usando dicroísmo circular y cromatode fluorescencia. Encontraron que la estructura de héx está estrechamente relacionada con la estabilidad estructural del DPE. Algunos aditivos (como sulfato de manganeso, fructosa y etilenglicol) pueden proteger la estructura de héx de la enzima DPE, mientras que el ácido ascórbico tiene un efecto destrucen la estructura de héx.

Aunque la estructura cristalina de muchos DPE/DTE ha sido bien entendida en los últimos años, su mecanismo catalítico aún no está claramente definido. Con el fin de determinar el papel de ciertos sitios de aminoácidos en la catálisis y la Unión a los sustratos, se utiliza la mutagenesis dirigida al sitio para reemplazar estos residuos de aminoácidos con tipos específicos de aminoácidos y medir sus propiedades. Esta es la base para entender la especificidad del sustry la catálisis enzim. El análisis comparativo de las secuencias de aminoácidos de DPE (AsDPE) de Agrobacterium sp. ATCC31749 y AtDPE mostró que aunque AsDPE y AtDPE son 98% similares (sólo 6 aminoácidos son diferentes), la actividad específica de AtDPE (8.89 U/mg) es sólo el 10% de la de AsDPE (90.5 U/mg) sólo el 10% de la actividad.

Con el fin de verificar aún más el efecto de estos seis sitios sobre la actividad enzim, se construyeron diferentes cepas mutantes por mutagenesis dirigida al sitio para imitar las interacciones de la interfaz de AtDPE. Se encontró que a excepción de la cepa mutante Asn234Asp, cuya actividad enzimera era sólo el 25,5% de la del tipo salvaje AsDPE, la actividad enzimde los cinco residuos restantes localizados en la superficie de cada una de las mutaciones de subunidad sólo conducen a una disminución del 15% en la actividad enzimática AsDPE. Esto muestra que Asn en la posición 234 es un residuo de interfaz importante. Después de que el sitio se muta a Asp, la actividad de la enzima se pierde en un 74,5%. La razón de esto puede ser que después de la mutación, la red de enlace de hidrógeno alrededor de la interfaz del tetrámero cambia (figura 4), debilitando así la enzima#39;s capacidad de unirse a la d-fructosa [38].

3.2 modificación biológica Molecular

Romero et al. [39]encontraron que el sistema de expresión de acopldual de enzimas tiene muchas ventajas. Cuando las dos enzimas están cerca una de la otra, la primera enzima puede crear un microambiente favorable para que la segunda enzima reactúe, de modo que la segunda enzima tenga suficiente sustrato, reduciendo el tiempo de difusión del sustrcon relación a la enzima, y puede promover más eficientemente la reacción. Men et al. [40]clonaron el gen D-glucosa isomerasa (GI) del gen Bacillus sp. Bacillus (bacisp.) D glucosa isomerasa (glucosa isomerasa, GI) y el gen DPE del microorganismo rumen (Ruminococcus sp.) para construir un sistema catalítico de un solo paso de ácido de aloceto D, que puede catalizar la conversión de glucosa en ácido de aloceto D hasta un 16 %. De manera similar, el acopldel GI de Acidothermus cellulolyticus y DPE de Dorea sp. CAG 317 forma un sistema de coexpresión que puede catalizar la producción de 89,1 g/L de d-allulosa a partir de 500 g/L de D-glucosa [41].

4. Separación y purificación de la d-celulosa

En la producción de D La allulosa, el producto obtenido por catálisis enzimdel sustrnecesita ser separado para separar D La alulosa de la fructosa D y otros azúcares para obtener una alta pureza D Allulose. Debido a la falta de conocimiento sobre D El contenido específico de D La presencia de ululosa en los alimentos rara vez se informa. Durante muchos años, la separación de la d-alulosa de la d-fructosa ha sido un problema. Debido a que los dos tienen propiedades físicas y químicas similares, como el peso molecular, el tamaño molecular y la carga, es difícil separar completamente la d-fructosa y la d-allulosa usando métodos comunes de separación.

La tecnología de lecho móvil simulado (SMB) es un método de separación basado en el principio de separación cromatográfica.

Utiliza resina de intercambio iónico como fase estacion. Debido a su bajo costo operativo, operación simple y buen efecto de separación, es adecuado para la producción continua a gran escala y ahora es ampliamente utilizado en la separación de productos de azúcar [42]. Nguyen et al. [43]utilizaron la resina de intercambio iónico Dowex 50WX4 Ca2+ como fase estaciony simularon el proceso SMB. Proceso, y finalmente encontró que: D La pureza y rendimiento de la alulosa fue de 99. 04% y 97. 46%, respectivamente, mientras que la pureza y rendimiento del finato (fructosa D) fueron 99. 06% y 99. 53%, respectivamente.

Bajo condiciones de operación optimi, se logró una separación completa (pureza de extracción 99. 36%, pureza del refinado 9 99. 67%). Los resultados simulados y los resultados experimentales muestran un alto grado de acuerdo y buenos resultados de separación, lo que indica que SMB, como una técnica de separación eficiente, puede ser utilizado en la producción real de D-allulose. Wagner et al. [44]mostraron que el SMB puede ser utilizado para realizar la operación de cascadas de enzimas de múltiples etapas en la cromatografía continua. Usando las enzimas transglucosidasa, d-xilosa isomerasa y DTE, la d-allulosa puede ser producida eficientemente a través de los intermediarios D-glucosa y D Fructosa, produciendo eficazmente D Allulose, que puede ser purificada y separada para lograr una pureza final de 99. 9% y un rendimiento del 89%.

Li et al. [45]usaron resina de intercambio aniónico para convertir la d-fructosa en ácido glucónico, que se separa fácilmente de la d-allulosa. Todo el sistema consiste en dos reactores continuamente agitados (CSTRs) que contienen glucosa isomerasa inmoviliz(GI) y glucosa oxidinmoviliz(GOD), respectivamente. La reacción primero convierte la d-fructosa en D-glucosa bajo la acción catalítica del GI inmoviliz, y luego en ácido glucónico bajo la acción catalítica del Dios inmoviliz.

Finalmente, el ácido glucónico es adsorbido y reciclado por la resina de intercambio aniónico D309. Los resultados finales muestran que el producto está altamente diluido en SMB y requiere mucha concentración antes de la cristalización. Sin embargo, la concentración de d-celuldespués de la purificación por este sistema enzimes bastante alta, lo que ahorra mucho tiempo de funcionamiento y es muy adecuado para aplicaciones industriales. Aunque la matriz adsorbente utilizada en SMB es relativamente cara, los materiales utilizados para inmovilizar las enzimas GI y GOD y las resinas de intercambio de aniones utilizadas en este sistema son comunes y baratos en la industria, por lo que el proceso es fácil de operar y escalar. Finalmente, la tasa de purificación de la d-allulosa alcanzó el 91,2%, la mayor parte de la d-fructosa se elimindel sistema, y la d-allulosa purificada se cristalizó a una pureza de > 99%.

5 resumen y perspectivas

En años recientes, la d-allulosa ha sido reconocida como un sustituto ideal para la sacarosa. No sólo tiene una dulzura similar a la sacarosa, sino que también es libre de calorías, no tóxico y fácil de procesar. Sin duda es un edulcorante nuevo ideal con excelentes perspectivas de mercado y valor comercial. Sin embargo, en la actualidad, la d-allulosa todavía no se puede producir en grandes cantidades industrialmente por las siguientes razones: * debido a la influencia de la endotoxina de E. coli, existen peligros ocultos en términos de seguridad alimentaria. Al mismo tiempo, ha habido relativamente poco desarrollo e investigación sobre DPE de grado alimentario y DTE expresión de la enzima anfitri. Por lo tanto, en el siguiente paso de la investigación, los microorganismos de calidad alimentaria (como Saccharomyces cerevisiae, Bacillus glutamicum, Bacillus subtilis, etc.) pueden ser utilizados como huéspedes de expresión para resolver los defectos de las cepas para la producción industrial. Actualmente, todas las enzimas DPE y DTE estudiadas tienen problemas como baja actividad enzimy baja estabilidad.

Sobre la base de una cierta comprensión de la estructura de la enzima, mutaciones o modificaciones correspondientes pueden ser hechas a la proteína objetivo. El desarrollo de una cepa con una alta actividad enzimática es todavía una tarea larga y ardua. La mayoría de los estudios sobre la producción de d-alulosa utilizan d-fructosa como sustr. Sin embargo, en comparación con la fructosa, el jarabe de fructosa-glucosa es más barato y también se puede utilizar para producir D-allulose bajo catálisis enzim, que es beneficioso para reducir el costo de producción industrial de D-allulose. Debido a que la D allulosa es difícil de cristalizar, no conduce a su separación final y purificación de la solución de reacción, lo que aumentará en gran medida la dificultad del proceso de producción y hará que la operación sea compleja. Actualmente, es necesario desarrollar un método que puede causar D La celulosa cristaliza, de forma que el producto puede separarse mejor, lo que favorece su posterior recuperación y reduce el coste operativo de separación y purificación. A medida que la investigación continúa profundizándose, el desarrollo de un método de producción altamente eficiente y de bajo coste, adecuado para la producción industrial de celulcelul, beneficiará en última instancia al público.

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